STRUCTURAL STUDIES ON SULFATE TRANSPORTERS

硫酸盐转运蛋白的结构研究

基本信息

项目摘要

This subproject is one of many research subprojects utilizing the resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source, and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator. Sat-1 (Slc26a1) is a sodium-independent sulfate anion transporter that operates as an anion exchanger. Sat-1 is a membrane protein that plays a crucial role in intracellular uptake of inorganic sulfate in specific cells, which is then utilized in various metabolic and growth processes. The physiological importance of the sat-1-mediated sulfate reabsorption has been confirmed in experimental chronic renal failure, which is associated with major downregulation of the renal sat-1 expression and significant increase of the fractional sulfate excretion. We have identified multiple bacterial homologues of this family and propose to determine the structure of Sat-1 in order to understand its transport mechanism.
该子项目是利用该技术的众多研究子项目之一 资源由 NIH/NCRR 资助的中心拨款提供。子项目及 研究者 (PI) 可能已从 NIH 的另一个来源获得主要资金, 因此可以在其他 CRISP 条目中表示。列出的机构是 对于中心来说,它不一定是研究者的机构。 Sat-1 (Slc26a1) 是一种不依赖钠的硫酸根阴离子转运蛋白,充当阴离子交换剂。 Sat-1 是一种膜蛋白,在特定细胞内无机硫酸盐的胞内吸收中发挥着至关重要的作用,然后无机硫酸盐被用于各种代谢和生长过程。 sat-1 介导的硫酸盐重吸收的生理重要性已在实验性慢性肾衰竭中得到证实,这与肾 sat-1 表达的大幅下调和硫酸盐排泄分数的显着增加有关。我们已经鉴定了该家族的多种细菌同源物,并建议确定 Sat-1 的结构,以了解其转运机制。

项目成果

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