THE STRUCTURE AND FUNCTION OF CYTOPLASMIC DYNEIN
细胞质动力蛋白的结构和功能
基本信息
- 批准号:7420692
- 负责人:
- 金额:$ 0.29万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:2006
- 资助国家:美国
- 起止时间:2006-09-20 至 2007-08-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
This subproject is one of many research subprojects utilizing the resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source, and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator. Molecular motor proteins function in a multitude of intracellular transport processes that include the organization of organelles and their transport, chromosome segregation, axonal transport, and signaling pathways. Motor dependent processes are critical for the growth, proliferation, and differentiation of cells and tissues. How motor function is regulated in a developmental context, and the relationship of motor dysfunction to numerous medical problems including neurodegenerative disease, congenital chromosomal syndromes, and birth defects is a current focus of research activity. Our work is focused on the microtubule motor cytoplasmic dynein, and the important and unanswered question regarding how this single motor isoform accomplishes multiple tasks. How is dynein targeted to specific cargoes and/or cellular locations and structures? Our aims will address three non-exclusive mechanisms that potentially contribute to dynein targeting. (1) First, cytoplasmic dynein contains multiple subunits. The individual subunits or subunit domains could specify where, and to what, dynein is attached. To test this hypothesis we will ask whether domains within the light intermediate and the intermediate chain polypeptides confer specific functions. Mutagenesis and molecular genetic approaches will be used to disrupt domain function and the mutant phenotypes will be characterized. (2) Second, the posttranslational modification of dynein subunits might control whether subunits are competent to bind a cargo with high affinity. Collaboration with Dr. John Yates (Scripps Research Institute) will define the sites of phosphorylation on subunits within the dynein complex using a mass spectrometry approach. Subsequently, the phosphorylation sites identified will be mutated to mimic the phosphorylated or unphosphorylated state of the respective subunit. The phenotypes produced by transgenes that express the mutant subunits will be analyzed to reveal the functional significance of dynein phosphoregulation. (3) In a third mechanism, specific binding partners or ¿¿effector¿¿ proteins might mediate the targeting of the dynien motor to specific cargoes or locations. We will pursue the functional analysis of candidate interacting proteins identified in the previous period and will continue with secondary tests on other interacting loci.
该子项目是利用 NIH/NCRR 资助的中心拨款提供的资源的众多研究子项目之一,该子项目和研究者 (PI) 可能已从其他 NIH 来源获得主要资助,因此可以在其他 CRISP 机构中得到体现。列出的是该中心,该中心不一定是研究者的机构。分子运动蛋白在多种细胞内运输过程中发挥作用,包括细胞器的组织及其运输、染色体分离、轴突运输和信号传导途径。是对于细胞和组织的生长、增殖和分化至关重要,运动功能在发育过程中是如何调节的,以及运动功能障碍与神经退行性疾病、先天性染色体综合征和出生缺陷等众多医学问题的关系是当前的焦点。我们的研究活动集中在微管运动细胞质动力蛋白,以及关于这种单一运动亚型如何完成多项任务的重要且尚未解答的问题。我们的目标将解决可能有助于动力蛋白靶向的三种非排他性机制:(1)首先,细胞质动力蛋白包含多个亚基,各个亚基或亚基结构域可以指定动力蛋白的附着位置和结构。为了测试这个假设,我们将询问轻中间体和中间链多肽内的结构域是否赋予特定功能,并且将使用诱变和分子遗传学方法来破坏结构域功能并表征突变体表型(2)。动力蛋白亚基的翻译后修饰可能控制亚基是否能够以高亲和力结合货物,随后与 John Yates 博士(斯克里普斯研究所)合作将使用质谱方法确定动力蛋白复合物内亚基的磷酸化位点。 ,所识别的磷酸化位点将被突变以模拟相应亚基的磷酸化或非磷酸化状态表达的转基因产生的表型。将分析突变亚基以揭示动力蛋白磷酸调节的功能意义 (3) 在第三种机制中,特异性结合伙伴或 ¿ ¿效应器¿ ¿蛋白质可能介导动力马达针对特定货物或位置的目标,我们将对上一时期确定的候选相互作用蛋白质进行功能分析,并将继续对其他相互作用位点进行二次测试。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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