Functional Analysis of the Sulfotransferase, SULT2B1
磺基转移酶 SULT2B1 的功能分析
基本信息
- 批准号:6486488
- 负责人:
- 金额:$ 3.12万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:2002
- 资助国家:美国
- 起止时间:2002-03-11 至 2002-11-08
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:SDS polyacrylamide gel electrophoresis affinity chromatography androgen receptor androgens biotransformation cell proliferation dehydroepiandrosterone dihydrotestosterone enzyme activity enzyme structure fluorescence microscopy fluorescence resonance energy transfer gel filtration chromatography genetic polymorphism genetic transcription glucuronosyltransferase immunoprecipitation neoplastic cell culture for noncancer research pharmacogenetics postdoctoral investigator protein protein interaction protein structure function steroid hormone sulfotransferase
项目摘要
Sulfate conjugation (sulfonation) is an important pathway in the biotransformation of steroid hormones. These reactions are catalyzed by a superfamily of cytosolic sulfotransferase (SULT) enzymes. In humans, the SULT2B1 gene encodes two isoforms, SULT2B1a and SULT2B1b, that catalyze the sulfonation of steroid hormones including dehydroepiepiandrosterone and dihydrotestosterone. SULT2B1 is expressed in steroid hormone-responsive tissues including prostate and breast. The goal of this research proposal seeks to elucidate a novel regulatory pathway, catalyzed by SULT2B1, that abrogates steroid- hormone dependent cellular processes. The proposed studies will evaluate the proliferative and transcriptional responses of cells expressing SULT2B1 and naturally occurring polymorphic SULT2B1 alloenzymes toward androgens. In complementary work, the functional significance of an evolutionarily acquired, novel proline-rich domain in SULT2B1 will be evaluated for its contribution to protein-protein interactions. Finally, the functional significance of common genetic SULT2B1 polymorphisms will be evaluated. Together these studies have the potential to elucidate a novel regulatory pathway, catalyzed by SULT2B1, that abrogates steroid hormone-dependent cellular processes in humans.
硫酸盐偶联(磺化)是类固醇激素的生物转化中的重要途径。这些反应是由胞质磺胺转移酶(SULT)酶的超家族催化的。在人类中,Sult2B1基因编码两个同工型SULT2B1A和SULT2B1B,它们催化类固醇激素在内的硫化,包括脱氢皮蛋白酶和二氢睾丸激素。 Sult2B1在包括前列腺和乳房在内的类固醇激素反应组织中表达。该研究建议的目标旨在阐明由Sult2B1催化的新型调节途径,该途径消除了类固醇 - 激素依赖性的细胞过程。拟议的研究将评估表达Sult2B1并自然存在的多态性Sult2B1同种酶对雄激素的细胞的增殖和转录反应。在互补工作中,将评估其对蛋白质 - 蛋白质相互作用的贡献,在Sult2B1中的新型脯氨酸富域的功能意义将得到评估。最后,将评估常见遗传Sult2B1多态性的功能意义。这些研究共同阐明了由Sult2B1催化的新型调节途径,该途径消除了类固醇激素依赖性细胞过程。
项目成果
期刊论文数量(6)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Three dimensional time-gated tracking of non-blinking quantum dots in live cells.
活细胞中非闪烁量子点的三维时间选通跟踪。
- DOI:10.1117/12.2082943
- 发表时间:2015
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:DeVore,MatthewS;Stich,DominikG;Keller,AaronM;Ghosh,Yagnaseni;Goodwin,PeterM;Phipps,MaryE;Stewart,MichaelH;Cleyrat,Cédric;Wilson,BridgetS;Lidke,DianeS;Hollingsworth,JenniferA;Werner,JamesH
- 通讯作者:Werner,JamesH
3-Dimensional Tracking of Non-blinking 'Giant' Quantum Dots in Live Cells.
- DOI:10.1002/adfm.201400349
- 发表时间:2014-08-13
- 期刊:
- 影响因子:19
- 作者:Keller, Aaron M.;Ghosh, Yagnaseni;DeVore, Matthew S.;Phipps, Mary E.;Stewart, Michael H.;Wilson, Bridget S.;Lidke, Diane S.;Hollingsworth, Jennifer A.;Werner, James H.
- 通讯作者:Werner, James H.
Note: Time-gated 3D single quantum dot tracking with simultaneous spinning disk imaging.
注:时间选通 3D 单量子点跟踪与同步旋转磁盘成像。
- DOI:10.1063/1.4937477
- 发表时间:2015
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:DeVore,MS;Stich,DG;Keller,AM;Cleyrat,C;Phipps,ME;Hollingsworth,JA;Lidke,DS;Wilson,BS;Goodwin,PM;Werner,JH
- 通讯作者:Werner,JH
Time-resolved three-dimensional molecular tracking in live cells.
- DOI:10.1021/nl103247v
- 发表时间:2010-11-10
- 期刊:
- 影响因子:10.8
- 作者:Wells NP;Lessard GA;Goodwin PM;Phipps ME;Cutler PJ;Lidke DS;Wilson BS;Werner JH
- 通讯作者:Werner JH
Ovarian tumor attachment, invasion, and vascularization reflect unique microenvironments in the peritoneum: insights from xenograft and mathematical models.
- DOI:10.3389/fonc.2013.00097
- 发表时间:2013
- 期刊:
- 影响因子:4.7
- 作者:Steinkamp MP;Winner KK;Davies S;Muller C;Zhang Y;Hoffman RM;Shirinifard A;Moses M;Jiang Y;Wilson BS
- 通讯作者:Wilson BS
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