ELEMENTARY STEPS OF CHAPERONIN PROMOTED PROTEIN FOLDING

伴侣蛋白促进蛋白质折叠的基本步骤

基本信息

项目摘要

DESCRIPTION: This is an application to continue support in years 4-8 for studies aimed at defining the mechanisms by which the molecular chaperone, GroEL, can assist the folding of denatured proteins. All of the research is to elucidate elementary steps of a single cycle of chaperonin facilitated protein folding. Many different experimental techniques are proposed ranging from site directed mutagenesis to X-ray crystallography and neutron scattering. The use of surface plasmon resonance is well used in these experiments. The proposed research would test 3 specific aims: 1) evaluate predictions of a model for GroEL function based on nucleotide promoted release of polypeptide chains. For example, the use of single-ring variants of GroEL would test the prediction that the ring with bound polypeptide binds nucleotides weakly, but promotes rapid non-native chain release. Further, it will be determined whether full nucleotide occupancy of a single ring is required for release of non-native chains. Methods would include hydrodynamic and scattering studies to determine nucleotide promoted conformational changes and whether they are concerted and follow saturation with nucleotide.
描述:这是在4 - 8年中继续支持的申请 旨在定义分子的机制的研究 伴侣,凹槽可以帮助折叠变性蛋白。 所有人 该研究是为了阐明单个周期的基本步骤 伴侣蛋白促进蛋白质折叠。 许多不同的实验 提出的技术范围从定向诱变到X射线 晶体学和中子散射。 表面等离子体的使用 共振在这些实验中很好地使用了。 拟议的研究 将测试3个特定目的:1)评估凹槽模型的预测 基于核苷酸的功能促进了多肽链的释放。 例如,使用凹槽的单环变体将测试 预测具有结合多肽的环会弱结合核苷酸, 但促进了快速的非本地链释放。 此外,它将是 确定单个环的全核苷酸占用率是否为 释放非本地链的必需品。 方法包括 流体动力学和散射研究以确定核苷酸促进 构象变化以及它们是否协同并遵循 用核苷酸饱和。

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数据更新时间:2024-06-01

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