Systematic discovery of N-end-rule substrate proteins

N端规则底物蛋白的系统发现

• 批准号: 22685017
• 负责人: TAKI Masumi
• 金额: $ 15.72万
• 依托单位: The University of Electro-Communications (2011-2013)Okayama University (2010)
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Young Scientists (A)
• 财政年份: 2010
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2010-04-01 至 2014-03-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-22685017/
• 关键词: N末端ルール; NEXT-A反応; L/F-転移酵素; 不安定化蛋白質; tRNA; アミノアシルtRNA合成酵素（ARS); アミノアシルtRNA合成酵素(ARS); ユビキチン化酵素(Ubr1); Huisgen付加反応; ユビキチン化酵素(Ubrl)

i) A mutant yeast strain that defects protein degradation system (i.e. ubiquitin ligase) survives when a destabilizing protein is accumulated inside the cell. At that time, the cell overexpresses Obr1 protein to overcome the stressed condition. ii) Kinetic analysis of L/F-transferase with N-end-rule substrate peptides posessing different N-terminal penultimate residues is systematically performed. This analysis suggests that the side chain of the residue affects substrate-binding afffinity towards the transferase. It gives biological insight into the effect of the penultimate amino acid on substrate specificity of natural proteins to be degraded via the N-end rule pathway.

i) 当不稳定的蛋白质在细胞内积累时，蛋白质降解系统（即泛素连接酶）缺陷的突变酵母菌株能够存活。此时，细胞会过度表达 Obr1 蛋白来克服应激状态。 ii)系统地对具有不同N末端倒数第二个残基的N末端规则底物肽的L/F转移酶进行动力学分析。该分析表明残基的侧链影响对转移酶的底物结合亲和力。它提供了倒数第二个氨基酸对通过 N 端规则途径降解的天然蛋白质的底物特异性的影响的生物学见解。

项目成果

Regiospecific modifications of (bio)macromolecules

（生物）大分子的区域特异性修饰

• 发表时间: 2011
• 作者: M.Taki

Synthesis of cyclic peptides using the NEXT-A Reaction

使用 NEXT-A 反应合成环肽

• 发表时间: 2011
• 作者: T. Hamamoto; M. Sisido; T. Ohtsuki;M. Taki
• 通讯作者: M. Taki

第2章「創薬システムエンジニアリング:NEXT-A 法および10BASEd-T法の開発」, 総合コミュニケーション科学シリーズ ユニーク&エキサイティング サイエンス2

第2章“药物发现系统工程：NEXT-A方法和10BASEd-T方法的发展”，综合传播科学系列独特而令人兴奋的科学2

• 发表时间: 2013
• 作者: 瀧 真清

酵素利用技術大系

酶利用技术体系

• 发表时间: 2010
• 作者: 瀧真清;宍戸昌彦
• 通讯作者: 宍戸昌彦

電気通信大学 瀧研究室

电气通信大学泷实验室