Functional analysis of E. coli Hsp90 (HtpG) to ribosome biogenesis

大肠杆菌 Hsp90 (HtpG) 对核糖体生物合成的功能分析

• 批准号: 21770107
• 负责人: MOTOJIMA Fumihiro
• 金额: $ 2.91万
• 依托单位: Tokyo Institute of Technology
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
• 财政年份: 2009
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2009 至 2010
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-21770107/
• 关键词: 変性とフォールディング; 分子シャペロン; HtpG; Hsp90; リボソーム; リボソームサブユニット

We found that a 50S ribosomal protein L2 was purified as a complex with His-tagged HtpG from Escherichia coli cultured in minimum medium at 45oC. L2 specifically activated ATPase of HtpG more than ten-fold. HtpG was also found in fractions of 30S and 50S ribosome subunits in vivo. These results suggested that HtpG associates with various ribosomal proteins including L2 as a client protein and contributes for ribosome biogenesis.

我们发现 50S 核糖体蛋白 L2 被纯化为与 His 标记的 HtpG 的复合物，该复合物来自于 45oC 基本培养基中培养的大肠杆菌。 L2 特异性激活 HtpG 的 ATP 酶十倍以上。在体内 30S 和 50S 核糖体亚基的部分中也发现了 HtpG。这些结果表明，HtpG 与各种核糖体蛋白（包括作为客户蛋白的 L2）相关联，并有助于核糖体生物发生。

项目成果

E.coli HtpG specifically associates with ribosomal protein L2 and DnaK to form a ternary complex.

大肠杆菌 HtpG 与核糖体蛋白 L2 和 DnaK 特异性结合，形成三元复合物。

• 发表时间: 2010
• 作者: 元島(宮崎)優子;元島史尋;吉田賢右
• 通讯作者: 吉田賢右

Ribosomal protein L2 associates with E. coli HtpG and activates its ATPase activity.

核糖体蛋白 L2 与大肠杆菌 HtpG 结合并激活其 ATP 酶活性。

• DOI: 10.1016/j.bbrc.2010.08.047
• 发表时间: 2010-09-17
• 期刊: Biochemical and biophysical research communications
• 影响因子: 3.1
• 作者: Yuko Motojima;Masasuke Yoshida;F. Motojima
• 通讯作者: F. Motojima

Ribosomal protein L2 associates with E.coli HtpG and activates its ATPase activity

核糖体蛋白 L2 与大肠杆菌 HtpG 结合并激活其 ATP 酶活性

• 发表时间: 2010
• 作者: Motojima

リボソームタンパク質L2は大腸菌Hsp90(HtpG)の基質タンパク質である

核糖体蛋白 L2 是大肠杆菌 Hsp90 (HtpG) 的底物蛋白

• 发表时间: 2009
• 作者: 元島(宮崎)優子;元島史尋;吉田賢右
• 通讯作者: 吉田賢右