新規な蛋白質三次構造決定法の開発とアミロイド凝集体の毒性発現機構解明への応用
新型蛋白质三级结构测定方法的开发及其在阐明淀粉样蛋白聚集体毒性表达机制中的应用
基本信息
- 批准号:18750003
- 负责人:
- 金额:$ 2.37万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
- 财政年份:2006
- 资助国家:日本
- 起止时间:2006 至 2007
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
遷移双極子相互作用によるカルボニル基の振動数シフトと分子構造の関係を明らかにすることを目的として、まずAla-AlaとAla^*-Ala(^*はカルボニル基に^<13>Cが含まれることを示す)の赤外スペクトルを比較し、遷移双極子相互作用が無い場合の^<12>C=Oおよび^<13>C=OアミドI振動数をそれぞれ1666cm-1,1626cm-1と決定した。これを再現するよう力の定数および換算質量の変化を求めた。次にβストランドおよび折り返し部分からなる配列^1KTWNPATGKWTE^12を用い、これらのうちT2,W3,P5,A6,T7,G8,W10,T11にそれぞれ^<13>C同位体ラベルした場合の赤外スペクトルを測定した。同位体置換により現れるスペクトルの変化は、置換残基がβストランドに含まれる場合と折り返し部分に含まれる場合で異なる結果が見られ、同位体置換の前後で差スペクトルを取ると、前者では〜1630cm-1に強度が大きく幅が狭い負のピークが現れること、後者では強度の比較的小さい複数の負のピークがアミドI領域全体に分布したパターンが現れること、がそれぞれわかった。遷移双極子相互作用を考慮した計算により、実測された差スペクトルの置換残基二次構造依存性は、二次構造ごとに振動モードが分離していること(カップリングが小さいこと)、および二次構造ごとに遷移双極子相互作用の仕方が異なること(振動数が異なること)に由来することが明らかになった。赤外スペクトルのアミドIバンドに現れる同位体置換効果から置換残基の二次構造を決定するための手がかりとして有用である。
为了阐明过渡偶极子相互作用引起的羰基频移与分子结构之间的关系,我们首先分析了Ala-Ala和Ala^*-Ala(^*在羰基中含有^<13>C) 。 关于确定了它的红外光谱。确定力常数和转换质量的变化来重现这一点。接下来,使用由β链和折叠部分组成的序列^1KTWNPATGKWTE^12,分别用^13C同位素标记T2、W3、P5、A6、T7、G8、W10和T11时的红外辐射测量了光谱。由于同位素取代而出现的光谱变化根据取代残基是包含在β链还是折叠部分而不同,并且当在同位素取代之前和之后获取差异光谱时,前者有~1630发现在-1处出现强度高且宽度窄的负峰,并且在后者处出现强度相对较低的多个负峰分布在整个酰胺I区域的图案。考虑过渡偶极相互作用的计算表明,实际测量的差异光谱对取代残基二级结构的依赖性是由于每个二级结构的振动模式的分离(小耦合)和实际测量的二级结构的依赖性。很明显,这是由于每个结构的跃迁偶极子相互作用不同(不同的振动频率)。红外光谱酰胺 I 波段中出现的同位素取代效应可作为确定取代残基二级结构的线索。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
アミド振動の13C同位体置換シフトを用いた蛋白質二次構造解析:βターンとβストランドの区別
使用酰胺振动的 13C 同位素取代位移进行蛋白质二级结构分析:β-转角和 β-链之间的区别
- DOI:
- 发表时间:2007
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:平松弘嗣・竹内英夫
- 通讯作者:平松弘嗣・竹内英夫
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