Elucidation of mechanisms of bilin synthesizing enzyme and photo-adaptation regulating protein

胆素合成酶和光适应调节蛋白机制的阐明

• 批准号: 23370052
• 负责人: FUKUYAMA Keiichi
• 金额: $ 12.73万
• 依托单位: Osaka University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
• 财政年份: 2011
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2011-04-01 至 2014-03-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-23370052/
• 关键词: X線結晶解析; 中性子結晶解析; ビリン還元酵素; シアノバクテリオクロム; シトクロムp450還元酵素; ヘムオキシゲナーゼ; 反応機構; 立体構造; シトクロムP450還元酵素; X線結晶構造解析; 中性子構造解析; ビリン色素; 光合成色素; 酵素反応機構; X線結晶解析; 中性子結晶解析; ビリン還元酵素; シアノバクテリオクロム; シトクロムp450還元酵素; ヘムオキシゲナーゼ; 反応機構; 立体構造; シトクロムP450還元酵素; X線結晶構造解析; 中性子構造解析; ビリン色素; 光合成色素; 酵素反応機構

We tried to elucidate the molecular mechanism of PcyA, an enzyme that synthesize bilin pigment, through crystal structures. These studies include analysis of PcyA mutants and neutron crystallography as well as X-ray crystallography. PcyA is characteristic in that it reduces two sites of biliverdin sequentially. When the first step is completed, PcyA switches to the second step. We defined Asp105 and other residues are involved in this reaction. We also determined the protonation state Asp105 and biliverdin, and clarified the molecular mechanisms of the reduction.We succeeded in crystallization of the full-length cyanobacteriochrome.

我们试图阐明PCYA的分子机制，PCYA是一种通过晶体结构合成bilin颜料的酶。这些研究包括PCYA突变体和中子晶体学以及X射线晶体学的分析。 PCYA是特征的，因为它顺序降低了双层蛋白的两个位点。第一步完成后，PCYA将切换到第二步。我们定义了ASP105，其他残基参与了该反应。我们还确定了质子化状态ASP105和Biliverdin，并阐明了还原的分子机制。我们成功地结晶了全长的蓝细菌色素。