Strukturelle und proteinbiochemische Charakterisierung des Uhrenproteins Period
时钟蛋白的结构和蛋白质生化特征
基本信息
- 批准号:5401580
- 负责人:
- 金额:--
- 依托单位:
- 依托单位国家:德国
- 项目类别:Research Grants
- 财政年份:2003
- 资助国家:德国
- 起止时间:2002-12-31 至 2010-12-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
Säugetiere und Insekten besitzen tagesperiodische Aktivitätszyklen, so genannte zirkadiane Rhythmen, welche durch innere Uhren erzeugt und mit dem 24h-Tag-Nacht-Zyklus der Umwelt synchronisiert werden. Der 24h Rhythmus wird durch spezifische Protein-Protein- und Protein-DNA-Interaktionen sowie durch tagesperiodisch regulierte posttranslationale Modifikationen, zelluläre Lokalisation, Expression und Abbau von Uhrenproteinen erzeugt. Um ein detailliertes Verständnis dieser molekularen Prozesse zu gewinnen, sollen als Hauptziel des beantragten Forschungsvorhabens die 3D-Strukturen der Uhrenproteine Maus-Period 1 und 2 (mPer1 und 2) und Drosophila-Period (dPer) mittels Röntgenkristallographie bestimmt werden. Zusätzlich sollen Oligomerisierung und Protein-Protein-Interaktionen der Periodproteine durch Gelfiltration, Dynamische Lichtstreuung, Pull-Down-Experimente und Oberflächen-Plasmon-Resonanz untersucht werden. Phosphorylierungsstellen der Kasein Kinase Iepsilon in Maus-Period 1 und 2 sollen mit Hilfe von Massenspektroskopie lokalisiert und der Einfluss der Phosphorylierung auf die Molekülkonformation durch CD-Spektroskopie untersucht werden.
24小时节奏特殊的蛋白质-蛋白质和蛋白质-DNA 相互作用,涉及翻译后修饰、本地化、表达和 Uhren 蛋白质的周期调节。研究 3D-Strukturen der Uhren Proteine Maus-Period 1 und 2 (mPer1 und 2) 和 Drosophila-Period (dPer) mittels Röntgenkristallographie bestimmt werden。在凝胶过滤、动态光照射、下拉实验和上等离激元共振等方面。 CD-Spektroskopie untersucht werden 中的分子信息已被磷化。
项目成果
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专著数量(0)
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