Structural change and function of ClpB chaperone disaggregase
ClpB分子伴侣解聚酶的结构变化和功能
基本信息
- 批准号:21770151
- 负责人:
- 金额:$ 3万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
- 财政年份:2009
- 资助国家:日本
- 起止时间:2009 至 2011
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
ClpB can rescue the aggregated proteins(disaggregation). When the motion of N domain was restricted by the disulfide bond, the disaggregation activity of ClpB reduced. We found that the cause is in the threading-through process following the substrate-binding process. Moreover, we made two ClpB mutants in which two or six adjacent subunits of ClpB hexamer were cross-linked by the disulfide bond(s). Using these mutants, we found that the efficient disaggregation by ClpB required the moderate dissociation/association of the hexamer.
ClpB可以拯救聚集的蛋白质(解聚)。当N结构域的运动受到二硫键限制时,ClpB的解聚活性降低。我们发现原因在于基材粘合过程之后的穿线过程。此外,我们制备了两个 ClpB 突变体,其中 ClpB 六聚体的两个或六个相邻亚基通过二硫键交联。使用这些突变体,我们发现 ClpB 的有效解聚需要六聚体的适度解离/缔合。
项目成果
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专利数量(0)
Stability of the two wings of the coiled-coil domain of ClpB chaperone is Critical for its disaggregation activity
ClpB 分子伴侣卷曲螺旋结构域两个翼的稳定性对其解聚活性至关重要
- DOI:10.1042/bj20082238
- 发表时间:2009
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:Yo-hei Watanabe;Yosuke Nakazaki;Ryoji Suno;Masasuke Yoshida
- 通讯作者:Masasuke Yoshida
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- 发表时间:2009
- 期刊:
- 影响因子:2.1
- 作者:Tadashi Mizutani;Shohei Nemoto;Masasuke Yoshida;Yo-hei Watanabe
- 通讯作者:Yo-hei Watanabe
サブユニット間ジスルフィド結合による分子シャペロンClpBの6量体構造の固定化
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- DOI:
- 发表时间:2009
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:中村俊樹;中崎洋介;渡辺洋平
- 通讯作者:渡辺洋平
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