Mechanism of Biogenesis and Catalytic Function of Peptidyl Built-in Quinone Cofactors

肽基内置醌辅因子的生物发生机制和催化功能

• 批准号: 18370043
• 负责人: TANIZAWA Katsuyuki
• 金额: $ 11.13万
• 依托单位: Osaka University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
• 财政年份: 2006
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2006 至 2009
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-18370043/
• 关键词: 銅アミン酸化酵素; トパキノン; ビルトイン型キノン補酵素; キノヘムプロテイン; 分子内チオエーテル架橋; 翻訳後修飾; X線結晶解析; 酵素触媒機構; 分子内チオエ-テル架橋; 酵素解媒機構; ラジカル・SAMタンパク質; 銅アミン酸化酵素; トパキノン; ビルトイン型キノン補酵素; キノヘムプロテイン; 分子内チオエーテル架橋; 翻訳後修飾; X線結晶解析; 酵素触媒機構; 分子内チオエ-テル架橋; 酵素解媒機構; ラジカル・SAMタンパク質

Peptidyl built-in cofactors are produced by posttranslational modification of the cognate enzyme proteins, unlike ordinary cofactors which are mostly bio-synthesized from water soluble vitamins. In this study, we focused on two built-in quinone cofactor-containing enzymes, copper amine oxidase and quinohemoprotein amine dehydrogenase (QHNDH) that contain topa quinone (TPQ) and cysteine tryptophyl quinone (CTQ), respectively. For the reaction mechanism of copper amine oxidase, it has been demonstrated that the former reductive half-reaction is accompanied with the conformational change of TPQ. On the other hand, two proteins encoded close to the QHNDH genes, an [Fe-S]-cluster and S-adenosylmethionine-binding protein and a subtilisin-like protease, have been found to play essential roles for QHNDH biogenesis.

肽基内置的辅因子是通过对同源酶蛋白的翻译后修饰产生的，这与普通辅助因子不同，这些辅助因子主要是从水溶性维生素中生物合成的。在这项研究中，我们专注于两个内置奎因酮辅因子酶，铜胺氧化酶和奎诺霍蛋白胺胺脱氢酶（QHNDH），分别含有TOPA喹酮（TPQ）和半胱氨酸的色氨酸基因酮（CTQ）。对于铜胺氧化酶的反应机理，已经证明了前一个还原性的半反应伴随着TPQ的构象变化。另一方面，已经发现了两种蛋白质靠近QHNDH基因的蛋白质，即[Fe-S]簇和S-腺苷甲硫代结合蛋白，以及一种类似枯草蛋白酶的蛋白酶，在QHNDH生物发生中起着重要作用。