生体内金属酵素のモデル錯体の構築および機能の評価

体内金属酶模型复合物的构建及其功能评价

• 批准号: 03J00762
• 负责人: 砂田 祐輔
• 金额: $ 1.15万
• 依托单位: Nagoya University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for JSPS Fellows
• 财政年份: 2003
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2003 至 2004
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-03J00762/
• 关键词: ニトロゲナーゼ; P-Cluster; 金属酵素; [8Fe-7S]クラスター; 電子伝達; チオラート

ニトロゲナーゼ内に存在する金属酵素P-Clusterのモデル錯体の構築として、我々が既に合成に成功しているP-Clusterと極めて類似の骨格を有する[8Fe-7S]クラスターである[{N(SiMe_3)_2}{SC(NMe_2)_2}Fe_4S_3]_2(μ_6-S){μ-N(SiMe_3)}_2(1)を出発原料として用い、その配位子交換反応により、天然に存在するP-Clusterにより骨格の近いクラスターの構築を目指した。すなわち、クラスター(1)は、その中心骨格は天然のものとよく一致しているが、2つの鉄上に中性配位子であるテトラメチルチオウレアを有しており、アニオン性硫黄ドナーであるシステインを有する天然のクラスターと比べると明らかに異なっているため、この部位をアニオン性硫黄ドナーへと置換し、より完成度の高いモデルクラスターの構築を試みた。種々条件を検討した結果、錯体(1)と様々なチオラート塩を低温下、フルオロベンゼン中で穏やかに反応させることにより、目的とするジアニオンのクラスターを単離、同定することに成功し、X線構造解析による構造決定を行った。このクラスターは、現在知られているFe-Sクラスターにおいて、P-Clusterのモデル錯体として最も完成度の高いものである。また、得られたクラスターの電気化学的特性について検討すべく、Cyclic Voltammetryを測定した結果、二段階の可逆な一電子酸化還元過程が見られた。天然のP-Clusterは、蛋白内において電子伝達を司ると考えられているが、本結果はその機能を無機化学的に証明したものであり、意義深いと言える。

为了构建存在于氮酶内的肠酶P簇的复合物，我们使用[{n（sime_3）_2} {sc（nme_2）_2} _2} fe_4s_3] _2（μ_6-s）_2（μ-s-s）{μ-n（sime_3）}我们已经成功合成的P-Cluster作为起始材料的p群集的旨在通过配体交换反应使用天然存在的p簇构建群集。换句话说，尽管簇（1）的中心骨架与天然骨架非常吻合，但它在两根铁上具有中性的配体四甲基硫脲，并且与阴离子硫供体半胱氨酸的天然簇显然不同，所以我们试图用阴离子硫的硫磺供体和更完整的模型模型群体代替该地点。在检查了各种条件之后，我们通过在低温下与氟苯中的各种硫醇盐轻轻反应复合物（1）成功地隔离并鉴定了靶Dianion簇，并通过X射线结构分析进行结构测定。该群集是当前已知的Fe-S簇中P群集最完整的模型复合体。此外，为了检查所获得的簇的电化学性能，测量了循环伏安法，并观察到两阶段可逆的一电子氧化和氧化还原过程。天然p群集被认为可以控制蛋白质中的电子传输，但该结果是其功能的无机化学证明，可以说是非常有意义的。