生体内金属酵素のモデル錯体の構築および機能の評価

体内金属酶模型复合物的构建及其功能评价

• 批准号: 03J00762
• 负责人: 砂田 祐輔
• 金额: $ 1.15万
• 依托单位: Nagoya University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for JSPS Fellows
• 财政年份: 2003
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2003 至 2004
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-03J00762/
• 关键词: ニトロゲナーゼ; P-Cluster; 金属酵素; [8Fe-7S]クラスター; 電子伝達; チオラート

ニトロゲナーゼ内に存在する金属酵素P-Clusterのモデル錯体の構築として、我々が既に合成に成功しているP-Clusterと極めて類似の骨格を有する[8Fe-7S]クラスターである[{N(SiMe_3)_2}{SC(NMe_2)_2}Fe_4S_3]_2(μ_6-S){μ-N(SiMe_3)}_2(1)を出発原料として用い、その配位子交換反応により、天然に存在するP-Clusterにより骨格の近いクラスターの構築を目指した。すなわち、クラスター(1)は、その中心骨格は天然のものとよく一致しているが、2つの鉄上に中性配位子であるテトラメチルチオウレアを有しており、アニオン性硫黄ドナーであるシステインを有する天然のクラスターと比べると明らかに異なっているため、この部位をアニオン性硫黄ドナーへと置換し、より完成度の高いモデルクラスターの構築を試みた。種々条件を検討した結果、錯体(1)と様々なチオラート塩を低温下、フルオロベンゼン中で穏やかに反応させることにより、目的とするジアニオンのクラスターを単離、同定することに成功し、X線構造解析による構造決定を行った。このクラスターは、現在知られているFe-Sクラスターにおいて、P-Clusterのモデル錯体として最も完成度の高いものである。また、得られたクラスターの電気化学的特性について検討すべく、Cyclic Voltammetryを測定した結果、二段階の可逆な一電子酸化還元過程が見られた。天然のP-Clusterは、蛋白内において電子伝達を司ると考えられているが、本結果はその機能を無機化学的に証明したものであり、意義深いと言える。

作为固氮酶中存在的金属酶P簇的模型复合物，我们构建了一个[8Fe-7S]簇，其骨架与我们已经成功合成的P簇[{N(SiMe_3)]非常相似。 {S以C(NMe_2)_2}Fe_4S_3]_2(μ_6-S){μ-N(SiMe_3)}_2(1)为起始材料，由天然存在的P簇通过配体交换反应形成骨架。目标是建立紧密的集群。也就是说，簇（1）具有与天然簇非常匹配的中心骨架，但它在两个铁上具有中性配体四甲基硫脲，并且是阴离子硫供体，因为它与含有硫的天然簇明显不同。半胱氨酸，我们用阴离子硫供体替换了这个位点，并尝试构建一个更完整的模型簇。在检查了各种条件后，我们通过在氟苯中使配合物(1)与各种硫醇盐在低温下温和地反应，成功地分离和鉴定了目标双阴离子簇，并通过X射线结构分析确定了其结构。该星团是目前已知的Fe-S星团中最完整的P-星团模型复合体。此外，为了检查所得团簇的电化学性质，我们测量了循环伏安法，发现了两步可逆单电子氧化还原过程。天然P簇被认为负责蛋白质内的电子传输，这一结果意义重大，因为它从无机化学角度证明了其功能。