Structure of the membraneous fumarate sensor DcuS from Escherichia coli

大肠杆菌膜富马酸传感器 DcuS 的结构

基本信息

项目摘要

Two-component regulatory systems represent the most prevalent systems for transmembrane signalling in bacteria. The sensors of these systems consist of a periplasmic ligand binding domain, transmembrane helices and cytoplasmic histidine protein kinases. No structural information on the ligand binding and the transducing transmembrane helices is available. In preparatory work a fumarate sensor DcuS of Escherichia coli has been identified and structural studies of the ligand binding domain have been started by NMR spectroscopy. The two dimensional structure is finished and shows an a3ba2b3 structure, and the fumarate binding region was identified. In the proposal the structure of the ligand binding and of the membrane integral domains will be studied. Understanding the structures and structural changes in both domains in response to ligand binding will help to understand signal preception and transmission into and across the membrane. The structural and functional studies rely on liquid and solid state NMR spectroscopy in combination with molecular biological and biochemical methods in vivo and in vitro.
两个组件调节系统是细菌中跨膜信号传导的最普遍的系统。这些系统的传感器由周质配体结合结构域,跨膜螺旋和细胞质组氨酸蛋白激酶组成。没有有关配体结合和跨膜螺旋的结构信息。在预备工作中,已经鉴定出了大肠杆菌的富马酸传感器DCU,并且NMR光谱学开始了配体结合结构域的结构研究。二维结构已完成并显示A3BA2B3结构,并确定了富马酸酯结合区域。在提案中,将研究配体结合和膜积分结构域的结构。了解两个域的结构和结构变化对配体结合的响应将有助于理解信号的戒律和跨膜的传播。结构和功能研究依赖于液态和固态NMR光谱以及体内和体外的分子生物学和生化方法的结合。

项目成果

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