Von der Proteindynamik zur Biomineralisation Kraftmikroskopische und biochemische Untersuchungen molekularer Prozesse

从蛋白质动力学到生物矿化力对分子过程进行微观和生化研究

• 批准号: 5294464
• 负责人: Professorin Dr. Monika Fritz
• 金额: --
• 依托单位: Institut für Biophysik
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Fellowships
• 财政年份: 2000
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 1999-12-31 至 2001-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5294464?language=en
• 关键词: Von; der; Proteindynamik; zur; Biomineralisation

Proteine sind keine starren Gebilde, sondern bewegen sich, thermisch getrieben oder chemisch aktiviert, in ihrem Konformationsraum. Abhängig von ihrer Sequenz, Sekundär- und Tertiärstruktur und natürlich auch von gebundenen Liganden hat ein Protein mechanische Eigenschaften, die einen Einfluss auf seine Formfluktuationen haben. Solche Strukturänderungen können die Funktion von Proteinen stark beeinflussen. Formfluktuationen und konformationelle Strukturänderungen sollen untersucht werden, um einen weiteren Einblick in die Funktion von Proteinen zu erlangen. Langsame Konformationsänderungen im Bereich von Millisekunden haben sich bis jetzt aus Mangel an geeigneten Instrumenten weitgehend der Betrachtung entzogen. Die Kraftmikroskopie soll nun eingesetzt werden, um nicht nur native, biologische Strukturen mit hoher räumlicher Auflösung zu untersuchen, sondern auch Formfluktuationen von einzelnen Proteinmolekülen im Millisekundenbereich zu detektieren. Dies soll an ruhenden und aktiven Retinalproteinen im zweidimensionalen Kristall und an Proteinen im Polymer/Keramik-Verbundsystem Perlmutt untersucht werden. Die Funktionsweise des Kraftmikroskops soll weiter verbessert werden, um es den jeweiligen Fragestellungen noch besser anzupassen.

蛋白质是一种蛋白质，其性质、热敏性或化学活性，在 Ihrem Konformationsraum 中。 einen Einfluss auf seine Formfluktuationen haben。米勒斯昆登的信息是通过管理和控制工具来实现的。其在两维晶体中的鲁亨登和活性视网膜蛋白以及在聚合物/Keramik-Verbundsystem Perlmutt untersucht werden中的蛋白质被溶解。请注意，这是最理想的情况。