STUDIES ON DYNAMIC PROPERITIES OF CYTOSKELETAL FILAMENT SYSTEMS

细胞骨架丝系统的动力学特性研究

基本信息

  • 批准号:
    04304057
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 8.32万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Co-operative Research (A)
  • 财政年份:
    1992
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1992 至 1993
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

1) Cytokinesis : It has been shown that both protein phosphorylation and a low molecular weight protein rho are involved in the organization of the contractile ring. 2) In vitro motility : Tropomyosin-troponin enhances efficiency of chemical-mechanical energy transfomation in the actomyosin interaction. Kinesin head domain has been shown to be able to slide microtubules (MTs). 3) Structure-function relationship of actin : Chimera actins have been produced from Tetrahymena and Dictyostelium. A segment spanning from res. 38-83 in the actin sequence has been shown to interact with DNase I.4) Membrance-skeleton interaction : ERM family proteins are involved in constitution of the actin cytoskeleton. These proteins directly interact with the membrane protein CD44.5) Mitotic apparatus : Hexylene glycol, a MT-stabilizer, enlarges metaphase spindle at concentrations less than 3%, and slows chromosome movements. 6) Motility in chromatophores : Ca ion concentration raises prior to aggregation of pigments in melanophores. Pigments moves through interaction between motor proteins and MTs. 7) Brain MTs : An epitope for anti-tubulin antibody E3B8 is present in res. 432-452 which is common in all alpha-tubulins. 8) Dynamic properties of MTs : MTs switch from depolymerization phase to polymerization phase at the site of MAPs binding. The MT-satsbilizing ability of MAPs is abolished by phosphorylation by MPF.22S dynein binds to MTs in an ATP-sensitive manner and thereby stabilizes the MTs. 9) Intermediate filaments : Type 2A phosphatase associates with neurofilaments in the spinal cord and stabilizes the neurofilaments. It ia likely that CaM-kinase II is a intermediate filament-kinase during cell division.
1)细胞因子:已经表明,蛋白质磷酸化和低分子量蛋白Rho都参与收缩环的组织。 2)体外运动:肌球蛋白 - 肌钙蛋白提高了肌动蛋白相互作用中化学机械能传输的效率。驱动蛋白头域已被证明能够滑动微管(MTS)。 3)肌动蛋白的结构功能关系:嵌合肌动蛋白是由四膜膜和柱状固有产生的。从RES跨越的段。肌动蛋白序列中的38-83已显示与DNase I.4)膜骨骼相互作用相互作用:ERM家族蛋白参与肌动蛋白细胞骨架的构成。这些蛋白直接与膜蛋白CD44.5)有丝分裂设备相互作用:己二醇,一种MT稳定剂,以低于3%的浓度增强中期纺锤体,并减慢染色体运动。 6)色谱中的运动性:在黑素化物中凝聚之前,CA离子浓度提高。色素通过运动蛋白和MT之间的相互作用移动。 7)脑MTS:Res中存在抗微管蛋白抗体E3B8的表位。 432-452在所有α-微管蛋白中都是常见的。 8)MTS的动态特性:MTS从地图结合的位点上从解聚阶段转变为聚合阶段。 MPF.22S Dynein以ATP敏感的方式与MT结合,从而消除了MAP的MT - 胃屈服能力,从而稳定了MT。 9)中间丝:2A型磷酸酶与脊髓中的神经丝相关并稳定神经丝。凸轮激酶II可能是细胞分裂过程中的中间丝激酶。

项目成果

期刊论文数量(37)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Y.Matsuoka: "Two different protein kinases act on a different time schedule as glial filament kinase during mitosis" EMBP Journal. 11. 2895-2902 (1992)
Y.Matsuoka:“两种不同的蛋白激酶在有丝分裂过程中以不同的时间安排发挥作用,就像神经胶质丝激酶一样”EMBP 杂志。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Issei Mabuchi: Springer-Verlag, 264 (1992)
马渊一诚:施普林格出版社,264 (1992)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Naruki Sato: "A gene family consisting of ezrin,radixin,and moesin. Its specific localization at actin/plasma membrune assoiation sites." Journal of Cell Science. 103. 131-143 (1992)
Naruki Sato:“由 ezrin、radixin 和 moesin 组成的基因家族。其特定定位于肌动蛋白/质膜关联位点。”
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Mabuchi,I.et al.: "A rho-like protein is involved in the organization of the contractile ring in dividing sound dollar eggs." Zygote. 1(印刷中). (1993)
Mabuchi, I. 等人:“一种 rho 样蛋白参与了分裂健全美元卵的收缩环的组织。”(正在出版)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Mabuchi,I.(執筆分担): "Guidebook to the Cytoskeletal and Motor Proteins" Oxford University Press, 296 (1993)
Mabuchi, I.(合著者):《细胞骨架和运动蛋白指南》牛津大学出版社,296 (1993)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
共 27 条
  • 1
  • 2
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前往

MABUCHI Issei的其他基金

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    22247031
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    2010
  • 资助金额:
    $ 8.32万
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    Grant-in-Aid for Scientific Research (A)
    Grant-in-Aid for Scientific Research (A)
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    $ 8.32万
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  • 资助金额:
    $ 8.32万
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    12490008
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    2000
  • 资助金额:
    $ 8.32万
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    $ 8.32万
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    06404004
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    1994
  • 资助金额:
    $ 8.32万
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    Grant-in-Aid for Scientific Research (A)
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    1990
  • 资助金额:
    $ 8.32万
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    Grant-in-Aid for General Scientific Research (B)
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    60300007
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    $ 8.32万
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