U.S.-France Cooperative Research: Kinetic Studies of the Folding of Thioredoxin By Fragment Complementation
美法合作研究:通过片段互补进行硫氧还蛋白折叠的动力学研究
基本信息
- 批准号:9600006
- 负责人:
- 金额:$ 1.8万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:Standard Grant
- 财政年份:1996
- 资助国家:美国
- 起止时间:1996-06-01 至 1999-05-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
This three-year award, which supports U.S.-France cooperative research in molecular biology, involves Maria Tasayco of the City University of New York's City College and Michel Godlberg and Alain Chaffotte of the Institut Pasteur in Paris, France. The objective of their research is to study the protein folding problem. Specifically, they will investigate pathways by which fragments of E. Coli thioredoxin reconstitute the original structure of macromolecules. Through the study of the function of thioredoxin, they propose to elucidate structure and the protein folding pathway. The U.S. investigator brings to this collaboration expertise in structural studies and approaches. This is complemented by the French investigators' expertise in kinetic studies of protein folding. The research will advance our understanding of the relationship between structure and function in biological macromolecules.
这项为期三年的奖项支持了美国分子生物学的美国法国合作研究,其中涉及纽约市城市城市学院的玛丽亚·塔赛科(Maria Tasayco),法国巴黎巴黎研究所的米歇尔·戈德伯格(Michel Godlberg)和米歇尔·戈达尔伯格(Michel Godlberg)和阿兰·查弗特(Alain Chaffotte)。 他们研究的目的是研究蛋白质折叠问题。 具体而言,他们将研究大肠杆菌硫氧还蛋白的碎片重建大分子的原始结构。 通过研究硫氧还蛋白的功能,他们提出阐明结构和蛋白质折叠途径。 美国研究人员将结构研究和方法方面的合作专业知识带入了。 法国研究者在蛋白质折叠的动力学研究方面的专业知识得到了补充。 这项研究将促进我们对生物大分子结构与功能之间关系的理解。
项目成果
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专著数量(0)
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会议论文数量(0)
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