人类前体mRNA剪切与多聚腺嘌呤化过程中各效应因子间相互作用关系的结构生物学研究

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项目介绍
AI项目解读

基本信息

  • 批准号：
    30900224
  • 项目类别：
    青年科学基金项目
  • 资助金额：
    20.0万
  • 负责人：
    李旭
  • 依托单位：
    中国科学技术大学
  • 学科分类：
    C0501.结构生物学
  • 结题年份：
    2012
  • 批准年份：
    2009
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2010-01-01 至2012-12-31

项目摘要

前体mRNA剪切与多聚腺嘌呤化过程是真核生物转录调控的重要组成部分，但由于参与该过程的效应因子众多且各效应因子均为多亚基复合物，其间相互作用关系复杂，因此该过程的精细运作机制至今仍未得到阐明。本研究项目拟通过蛋白质晶体学方法解析人类前体mRNA剪切与多聚腺嘌呤化过程中前体mRNA剪切因子Ⅰ(CFⅠ) 25KDa亚基与68KDa亚基RRM结构域间形成的"蛋白质-蛋白质"复合物结构；同时尝试获得PABⅡ RRM结构域与poly(A)间、CFⅠ中25KDa亚基与前体mRNA "UGUAA"序列间的两种蛋白质-RNA复合物结构。在利用上述结构信息确定其复合物相互作用机制及结构-功能关系的同时，为阐明人类前体mRNA剪切与多聚腺嘌呤化过程的精细运作机理提供翔实的结构生物学依据。

结项摘要

在本项目执行期间，我们成功完成人类前体mRNA剪切因子Im (CFIm) 25KDa亚基与68KDa亚基RRM结构域蛋白质-蛋白质复合物晶体结构的解析，从结构水平上阐明其相互作用机理，完成了该复合物的结构-功能关系研究；通过蛋白质复合物与mRNA片段的共晶生长，我们在国际上率先获得了2.9Å分辨率的CF Im25/ CF Im68-RRM / RNA三元复合物晶体结构，阐明了人类CFⅠ与前体mRNA “UGUAA”序列之间的相互作用模式；相关研究结果已发表在2011年的Cell Research杂志上(IF：9.417)。PABⅡ蛋白RRM结构域与poly(A)之间的相互作用复合物晶体优化工作尚在进行中，有望在年内取得突破。在项目资助期间，我们共发表标注资助号的SCI研究论文12篇。综观项目执行情况，我们项目研究计划任务目标已圆满完成。

项目成果

期刊论文数量（12）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
Crystallization and preliminary crystallographic studies of the YafN-YafO complex from Escherichia coli
大肠杆菌 YafN-YafO 复合物的结晶和初步晶体学研究
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Acta Crystallographica Section F-Structural Biology and Crystallization Communications
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    Zhang, Fan;Xing, Li;Teng, Maikun;Li, Xu
  • 通讯作者：
    Li, Xu
Crystal structure and activating effect on RyRs of AhV_TL-I, a glycosylated thrombin-like enzyme from Agkistrodon halys snake venom
Agkistrodon halys蛇毒糖基化类凝血酶AhV_TL-I的晶体结构及其对RyRs的激活作用
  • DOI：
    10.1007/s00204-012-0957-5
  • 发表时间：
    2013-03-01
  • 期刊：
    ARCHIVES OF TOXICOLOGY
  • 影响因子：
    6.1
  • 作者：
    Zeng, Fuxing;Shen, Bing;Teng, Maikun
  • 通讯作者：
    Teng, Maikun
Crystallization and preliminary crystallographic studies of the NAD plus -dependent deacetylase HST1 from Saccharomyces cerevisiae
酿酒酵母 NAD + 依赖性脱乙酰酶 HST1 的结晶和初步晶体学研究
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Acta Crystallographica Section F-Structural Biology and Crystallization Communications
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    Zhu, Yuwei;Teng, Maikun;Li, Xu
  • 通讯作者：
    Li, Xu
The Crystal Structure of the Human Nascent Polypeptide-Associated Complex Domain Reveals a Nucleic Acid-Binding Region on the NACA Subunit
人类新生多肽相关复合结构域的晶体结构揭示了 NACA 亚基上的核酸结合区域
  • DOI：
    10.1021/bi902050p
  • 发表时间：
    2010-04-06
  • 期刊：
    BIOCHEMISTRY
  • 影响因子：
    2.9
  • 作者：
    Liu, Yiwei;Hu, Yingxia;Teng, Maikun
  • 通讯作者：
    Teng, Maikun
Preliminary crystallographic analysis of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 3 from Saccharomyces cerevisiae
酿酒酵母甘油醛-3-磷酸脱氢酶 3 的初步晶体学分析
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    2012
  • 期刊：
    Acta Crystallographica Section F-Structural Biology and Crystallization Communications
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    Wang, Hong;Liu, Huihui;Teng, Maikun;Li, Xu
  • 通讯作者：
    Li, Xu

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  • 作者：
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  • 通讯作者：
    冯全源

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课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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