蛋白质折叠过程中水合作用的NMR研究
项目介绍
AI项目解读
基本信息
- 批准号:20875098
- 项目类别:面上项目
- 资助金额:32.0万
- 负责人:
- 依托单位:
- 学科分类:B0403.谱学方法与理论
- 结题年份:2011
- 批准年份:2008
- 项目状态:已结题
- 起止时间:2009-01-01 至2011-12-31
- 项目参与者:朱航; 蒋滨; 李雪; 蒋先旺; 杨春升;
- 关键词:
项目摘要
水通过氢键,静电,疏水相互作用对蛋白质产生影响,调整蛋白质分子界面的偶极相互作用以及柔性。越来越多的分子动力学模拟表明水和蛋白质的相互作用是蛋白质折叠过程中熵变的主要来源,蛋白质折叠过程可能是蛋白质分子内氢键和分子间水合氢键的相互竞争过程。但是目前对水的具体作用仍然存在争议,主要原因是缺乏蛋白质不同位置水合作用的详细实验数据。本项目拟以GB1蛋白质为模型,1. 建立测定蛋白质水合作用的NMR动力学方法,测定蛋白质不同位点形成水合氢键的能力,水的保留时间等,并计算相应的热力学参数;2. 通过调节盐酸胍浓度改变蛋白质的折叠状态,在原子分辨率下比较水合自由能(熵)等各种热力学参数随蛋白质结构变化的规律,进而探讨水对蛋白质结构的影响以及蛋白质的折叠机制。
结项摘要
项目成果
期刊论文数量(5)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(4)
专利数量(0)
天然孕甾烷-17(20)-烯中C-17位双键构型的快速测定
- DOI:--
- 发表时间:--
- 期刊:波谱学杂志
- 影响因子:--
- 作者:张许;蒋先旺;刘买利;江海鹏
- 通讯作者:江海鹏
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- 通讯作者:马欣
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