蛋白质聚集状态影响蛋白质/多糖静电复合及界面/乳化特性的机制研究

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项目介绍
AI项目解读

基本信息

  • 批准号:
    31671811
  • 项目类别:
    面上项目
  • 资助金额:
    63.0万
  • 负责人:
  • 依托单位:
  • 学科分类:
    C2002.食品生物化学
  • 结题年份:
    2020
  • 批准年份:
    2016
  • 项目状态:
    已结题
  • 起止时间:
    2017-01-01 至2020-12-31

项目摘要

As two of the most important food components, protein and polysaccharide in synergism can produce incomparable functionalities that individual components fail to provide. This is crucial to the research and development of novel composite food ingredients. The project deals with typical protein assemblies (e.g., globular protein, spherical nanoparticle, and fibril) existing during food processing, and carries out a comparative study on the impact of protein assembling states on protein/polysaccharide electrostatic complexation and the resultant interfacial/emulsifying functionalities. The mechanism associated therein will be elucidated, and the principle and methodology to control the functionalities will be established. Taking beta-lactoglobulin/sodium alginate (BLG/ALG) as a representative protein/polysaccharide system, the study involves controlled preparation and characterization of BLG assemblies of different types, and examines the influence of BLG assembling states on the electrostatic complexation, phase diagram and complex structure of BLG/ALG. Focused on soluble electrostatic complexes, the interfacial behaviors of BLG/ALG are investigated by measuring adsorption kinetics, interfacial mechanical properties and microstructures at the oil-water and air-water interfaces. Using a model oil-in-water emulsion, the emulsifying activities and emulsion stabilities of BLG/ALG electrostatic complexes are evaluated. Furthermore, the correlation between protein assembling states, electrostatic complexation, interfacial behaviors, and emulsifying characteristics is established, based on a bottom-up approach. The knowledge gained in the project is expect to extend the theory of protein/polysaccharide electrostatic complexation, and is of technological importance for its relevant applications in the food industry.
作为重要的食品组分,蛋白质/多糖协同可产生单一组分不可比拟的功能特性,对开发新型的食品复合配料技术至关重要。本项目针对食品加工中常见的蛋白质聚集体(球状分子、球状纳米颗粒、微纤维),对比研究蛋白质聚集状态对蛋白质/多糖静电复合及其界面、乳化特性的影响,阐明内在机制并建立调控理论和方法。以beta-乳球蛋白/海藻酸钠(BLG/ALG)为代表性体系,可控制备和表征不同类型的BLG聚集体,考察BLG聚集状态对BLG/ALG静电复合行为、相图和复合物结构的影响;聚焦可溶性静电复合物,测定BLG/ALG在气水和油水界面上的吸附动力学、界面力学性能和微结构;利用模型食品乳液体系,评价BLG/ALG复合物的乳化活性和乳液稳定性;自下而上,建立蛋白质聚集状态-蛋白质/多糖静电复合-界面行为-乳化特性四者的关联。研究结果将丰富蛋白质/多糖静电复合的理论内涵,对其食品工业应用具有重要的指导意义。

结项摘要

蛋白质和多糖作为关键的食品组分,常混合共存于各类食品之中,深入理解蛋白质/多糖间的协同作用对发展新型的复合食品配料技术具有重要意义。本项目以β-乳球蛋白(β-lg)/κ-卡拉胶和乳清分离蛋白(WPI)/海藻酸钠(ALG)为研究体系,对比研究了未变性蛋白分子、球状纳米颗粒、微纤维三种聚集状态对蛋白质/多糖静电复合相图的影响;聚焦界面和乳化特性,考察了蛋白质聚集状态对静电复合物功能特性(凝胶、乳化、发泡)的影响,自下而上建立了蛋白质聚集状态-蛋白质/多糖静电复合-界面行为-乳化特性四者的关联,阐明了内在影响机制并建立调控理论和方法。将研究体系拓展至乳清分离蛋白纤维(WPF)/阿拉伯胶(GA)复合体系,研究了WPF/GA静电复合行为及复合物乳化特性。重要研究结果和科学意义为:.(1)利用可控热处理,制备了球状β-乳球蛋白(NGBLG)及其纳米颗粒聚集体(NPBLG)和微纤维(FBLG),实现了对蛋白质微纳米聚集体形貌和尺寸的精准调控。.(2)绘制了β-lg微纳米聚集体/κ-卡拉胶及WPI/ALG复合相图,发现β-lg聚集状态对分子内可溶性复合物的相区无明显影响,而ALG分子量的降低使WPI/ALG相图中分子内可溶性复合物相区减少。.(3)β-lg聚集体的界面特性不仅与蛋白聚集体的疏水性有关,还与聚集状态和尺寸有关,发现FBLG的表面压力最大,在气水界面倾向于形成网状结构,具有更好的界面稳定作用。.(4)β-lg/κ-卡拉胶静电复合对卡拉胶的凝胶性能有显著改善作用,FBLG/κ-卡拉胶可溶性复合物的泡沫稳定性和乳化性最好,WPF/GA不溶性复合物制备的蛋黄酱类似物感官评分与自制蛋黄酱相似,该发现对拓展蛋白聚集体的功能应用具有重要意义。.围绕上述研究结果,在ACS Applied Materials & Interfaces、Biomacromolecules、Food Hydrocolloids、Carbohydrate Polymers等权威杂志上发表SCI第一标注论文10篇,申请专利3项,培养硕士研究生6名。

项目成果

期刊论文数量(20)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(3)
Effects of temperature and solvent condition on phase separation induced molecular fractionation of gum arabic/hyaluronan aqueous mixtures
温度和溶剂条件对阿拉伯胶/透明质酸水性混合物相分离诱导分子分级的影响
  • DOI:
    10.1016/j.ijbiomac.2018.05.073
  • 发表时间:
    2018
  • 期刊:
    International Journal of Biological Macromolecules
  • 影响因子:
    8.2
  • 作者:
    Hu Bing;Han Lingyu;Gao Zhiming;Zhang Ke;Al Assaf Saphwan;Nishinari Katsuyoshi;Phillips Glyn O;Yang Jixin;Fang Yapeng
  • 通讯作者:
    Fang Yapeng
Effect of arabinogalactan protein complex content on emulsification performance of gum arabic
阿拉伯半乳聚糖蛋白复合物含量对阿拉伯树胶乳化性能的影响
  • DOI:
    10.1016/j.carbpol.2019.115170
  • 发表时间:
    2019-11-15
  • 期刊:
    CARBOHYDRATE POLYMERS
  • 影响因子:
    11.2
  • 作者:
    Han, Lingyu;Hu, Bing;Fang, Yapeng
  • 通讯作者:
    Fang, Yapeng
Modulation of calcium-induced gelation of pectin by oligoguluronate as compared to alginate
与海藻酸盐相比,低聚古洛糖醛酸对钙诱导的果胶胶凝的调节
  • DOI:
    10.1016/j.foodres.2018.08.020
  • 发表时间:
    2019
  • 期刊:
    Food Research International
  • 影响因子:
    8.1
  • 作者:
    Zhang Bangheng;Hu Bing;Nakauma Makoto;Funami Takahiro;Nishinari Katsuyoshi;Draget Kurt I;Phillips Glyn O;Fang Yapeng
  • 通讯作者:
    Fang Yapeng
Relation between structure and rheological/thermal properties of agar. A mini-review on the effect of alkali treatment and the role of agaropectin
琼脂的结构与流变/热特性之间的关系。
  • DOI:
    10.1016/j.foostr.2016.10.003
  • 发表时间:
    2017-07-01
  • 期刊:
    FOOD STRUCTURE-NETHERLANDS
  • 影响因子:
    4.7
  • 作者:
    Nishinari, Katsuyoshi;Fang, Yapeng
  • 通讯作者:
    Fang, Yapeng
Perception and measurement of food texture: Solid foods
食物质地的感知和测量:固体食物
  • DOI:
    10.1111/jtxs.12327
  • 发表时间:
    2018-04-01
  • 期刊:
    JOURNAL OF TEXTURE STUDIES
  • 影响因子:
    3.2
  • 作者:
    Nishinari, Katsuyoshi;Fang, Yapeng
  • 通讯作者:
    Fang, Yapeng

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其他文献

复合凝聚法包埋功能性食品组分的研究进展
  • DOI:
    --
  • 发表时间:
    2018
  • 期刊:
    食品科学
  • 影响因子:
    --
  • 作者:
    王颖;赵萌;黄雪;方亚鹏
  • 通讯作者:
    方亚鹏
乳液消化的界面调控研究
  • DOI:
    --
  • 发表时间:
    2013
  • 期刊:
    食品科技
  • 影响因子:
    --
  • 作者:
    王娜娜;姚晓琳;徐琼;田大志;方亚鹏
  • 通讯作者:
    方亚鹏
食品组分相互作用对食品胶体结构及营养与风味输送特性的影响
  • DOI:
    --
  • 发表时间:
    2016
  • 期刊:
    中国食品学报
  • 影响因子:
    --
  • 作者:
    方亚鹏;高志明
  • 通讯作者:
    高志明
大豆分离蛋白与甜菜果胶静电复合过程的研究
  • DOI:
    --
  • 发表时间:
    2013
  • 期刊:
    食品工业科技
  • 影响因子:
    --
  • 作者:
    章轶锋;李玉辉;孔慧玲;方亚鹏
  • 通讯作者:
    方亚鹏
乳液凝胶的力学性质及应用研究进展
  • DOI:
    10.16429/j.1009-7848.2018.11.034
  • 发表时间:
    2018
  • 期刊:
    中国食品学报
  • 影响因子:
    --
  • 作者:
    冯有楠;苏春霞;叶晶;张岳梅;杨楠;方亚鹏
  • 通讯作者:
    方亚鹏

其他文献

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方亚鹏的其他基金

食品天然高分子中相分离与凝胶化的耦合研究
  • 批准号:
    31171751
  • 批准年份:
    2011
  • 资助金额:
    50.0 万元
  • 项目类别:
    面上项目

相似国自然基金

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课题项目:调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要:

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题,其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子,其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而,TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用,影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法,探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用,为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义,并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路:

科学问题:TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达?
前期研究:已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应,但其具体机制尚不明确。
研究创新点:本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线:包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术:TRIM2与病毒RNA的相互作用分析,IFN-β启动子活性检测。
实验模型:使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
      
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