单颗粒冷冻电子显微学研究蛋白质复合体的结构与功能

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基本信息

  • 批准号：
    30830028
  • 项目类别：
    重点项目
  • 资助金额：
    185.0万
  • 负责人：
    隋森芳
  • 依托单位：
    清华大学
  • 学科分类：
    C0501.结构生物学
  • 结题年份：
    2012
  • 批准年份：
    2008
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2009-01-01 至2012-12-31

项目摘要

蛋白质复合体，蛋白质机器等生物超分子体系的三维结构、组装机制、及其与功能的关系的研究正在成为生物学研究的新热点。通过电子显微镜技术并结合图象处理技术发展起来的生物三维电子显微学已经成为一种公认的研究生物大分子复合体结构的有效手段。本研究项目旨在通过冷冻电子显微学研究蛋白质复合体的结构。主要的技术手段是单颗粒冷冻电镜技术，辅之二维电子晶体学技术，并结合生物化学、分子生物学，以及各种模型膜制备技术。研究内容包括三个方面：一，通过研究大肠杆菌间质蛋白酶DegP与底物蛋白结合的复合体结构，揭示DegP蛋白酶/分子伴侣发挥活性的分子机制。二，通过研究大肠杆菌间质蛋白酶DegP与膜结合的寡聚结构，揭示膜促进DegP蛋白酶活性的调节机制。三，通过研究全长的大肠杆菌CorA在膜上的寡聚结构，揭示CorA蛋白行使功能的结构机理。

结项摘要

生命体中的蛋白质往往需要形成大的复合物以完成复杂的生物学功能。对蛋白质复合体结构与功能的研究是当今生物学研究的热点和前沿。通过电子显微镜技术并结合图象处理技术发展起来的生物三维电子显微学已经成为一种公认的研究生物大分子复合体结构的有效手段。本项目基于这一技术手段研究了间质蛋白酶DegP在膜上的寡聚结构和功能、大肠杆菌Sec蛋白转运复合体的寡聚结构和生化特性、全长的镁离子转运蛋白CorA在去垢剂环境中及在膜上的寡聚结构、囊泡转运系统中重要的蛋白质NSF寡聚体及20S复合体的结构和功能。这些研究对于揭示这些蛋白质复合体在发挥生物学功能时的分子机制具有非常重要的意义。

项目成果

期刊论文数量（10）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
Structural characterization of the complex of SecB and metallothionein-labeled proOmpA by cryo-electron microscopy.
通过冷冻电子显微镜对 SecB 和金属硫蛋白标记的 proOmpA 复合物进行结构表征
  • DOI：
    10.1371/journal.pone.0047015
  • 发表时间：
    2012
  • 期刊：
    PloS one
  • 影响因子：
    3.7
  • 作者：
    Zhou Q;Sun S;Tai P;Sui SF
  • 通讯作者：
    Sui SF
Dimeric SecA couples the preprotein translocation in an asymmetric manner.
二聚体 SecA 以不对称方式偶联前蛋白易位
  • DOI：
    10.1371/journal.pone.0016498
  • 发表时间：
    2011-01-27
  • 期刊：
    PloS one
  • 影响因子：
    3.7
  • 作者：
    Tang Y;Pan X;Chen Y;Tai PC;Sui SF
  • 通讯作者：
    Sui SF
SecA Alone Can Promote Protein Translocation and Ion Channel Activity SecYEG INCREASES EFFICIENCY AND SIGNAL PEPTIDE SPECIFICITY
SecA 单独可促进蛋白质易位和离子通道活性 SecYEG 提高效率和信号肽特异性
  • DOI：
    10.1074/jbc.m111.300111
  • 发表时间：
    2011-12-30
  • 期刊：
    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY
  • 影响因子：
    4.8
  • 作者：
    Hsieh, Ying-hsin;Zhang, Hao;Tai, Phang C.
  • 通讯作者：
    Tai, Phang C.
Membrane Localization of beta-Amyloid 1-42 in Lysosomes A POSSIBLE MECHANISM FOR LYSOSOME LABILIZATION
溶酶体中 β-淀粉样蛋白 1-42 的膜定位是溶酶体稳定化的可能机制
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Journal of Biological Chemistry
  • 影响因子：
    4.8
  • 作者：
    Liu, Rui-Qin;Liu, Rui-Qin;Zhou, Qing-Hua;Zhou, Qing-Hua;Ji, Shang-Rong;Ji, Shang-Rong;Zhou, Qiang;Zhou, Qiang;Feng, Du;Feng, Du;Wu, Yi;Wu, Yi;Sui, Sen-Fang;Sui, Sen-Fang
  • 通讯作者：
    Sui, Sen-Fang
Bowl-shaped oligomeric structures on membranes as DegP's new functional forms in protein quality control
膜上的碗状寡聚结构作为 DegP 在蛋白质质量控​​制中的新功能形式
  • DOI：
    10.1073/pnas.0811780106
  • 发表时间：
    2009-03-24
  • 期刊：
    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA
  • 影响因子：
    11.1
  • 作者：
    Shen, Qing-Tao;Bai, Xiao-Chen;Sui, Sen-Fang
  • 通讯作者：
    Sui, Sen-Fang

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其他文献

生物三维电子显微学进入全新高速
  • DOI：
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  • 发表时间：
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  • 期刊：
    生物物理学报，2007年 第23卷 第4期 228-239.
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    隋森芳
  • 通讯作者：
    隋森芳
X-F. Xia, F Wang, M. Yang, S-F
X-F。
  • DOI：
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  • 发表时间：
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  • 作者：
    隋森芳
  • 通讯作者：
    隋森芳

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课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
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AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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