INVESTIGATION OF THE ACTIVE SITE INTEGRITY AND REACTIVITY OF PROTEINS USED IN IN
中所用蛋白质活性位点完整性和反应性的研究
基本信息
- 批准号:7722032
- 负责人:
- 金额:$ 0.02万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:2008
- 资助国家:美国
- 起止时间:2008-03-01 至 2009-02-28
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:Active SitesBiological WarfareBiotechnologyCalpainChelating AgentsChemistryCobaltComputer Retrieval of Information on Scientific Projects DatabaseConditionElectronicsEnvironmentEnzymesFundingGlucoseGrantHealthHigh temperature of physical objectHumanInstitutionInvestigationMagnesiumManganeseMethodsNumbersPesticidesProcessProteinsResearchResearch PersonnelResourcesSourceSpectrum AnalysisStructureSweetening AgentsSystemThermolysinUnited States National Institutes of HealthVX nerve gasZincaryldialkylphosphatasedesireglucose isomeraseinterestmetalloenzymeremediation
项目摘要
This subproject is one of many research subprojects utilizing the
resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and
investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source,
and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is
for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator.
There is growing interest in the use of metalloenzymes in industrial applications, as they can often provide an efficient means of carrying out catalytic processes, while reducing the impact on human health and the environment. However, for these enzymes to be effective, the active sites must be able to withstand harsh conditions, which may include high temperature, extreme pH, and/or the presence of chelators. The integrity of the protein active sites must be maintained to preserve the desired catalytic activity. Hence the optimization of metalloenzymes for industrial use requires a means of characterizing the active site geometric and electronic structure under the required application conditions. XAS edge and EXAFS spectroscopy provides an ideal means for examining changes in the active site of biocatalysts, and hence we propose to apply these methods to a number of enzyme systems of industrial interest. Our initial studies will focus on the zinc- and calcium-dependent neutral protease (NPR) and thermolysin (THR), and their optimization for sweeteners and other industrial applications. Our XAS studies will later be extended to include the zinc-, manganese- or cobalt-dependent organophosphorus hydrolases (OPH) which have been developed for bio-remediation of pesticides and the breakdown of biological warfare agents such as VX nerve gas; and the magnesium-, cobalt- or manganese-dependent D-glucose isomerases (GI) (also used in sweetener applications). These studies should make an important contribution to industrial biotechnology and will further a sustainable chemistry approach to industrial processes.
该子项目是利用该技术的众多研究子项目之一
资源由 NIH/NCRR 资助的中心拨款提供。子项目和
研究者 (PI) 可能已从 NIH 的另一个来源获得主要资金,
因此可以在其他 CRISP 条目中表示。列出的机构是
对于中心来说,它不一定是研究者的机构。
人们对金属酶在工业应用中的使用越来越感兴趣,因为它们通常可以提供一种有效的催化过程方法,同时减少对人类健康和环境的影响。然而,为了使这些酶有效,活性位点必须能够承受恶劣的条件,其中可能包括高温、极端 pH 值和/或螯合剂的存在。 必须保持蛋白质活性位点的完整性以保持所需的催化活性。因此,工业用途金属酶的优化需要一种在所需应用条件下表征活性位点几何和电子结构的方法。 XAS 边缘和 EXAFS 光谱为检查生物催化剂活性位点的变化提供了理想的方法,因此我们建议将这些方法应用于许多具有工业意义的酶系统。 我们的初步研究将重点关注锌和钙依赖性中性蛋白酶 (NPR) 和嗜热菌蛋白酶 (THR),以及它们在甜味剂和其他工业应用中的优化。 我们的 XAS 研究随后将扩展到包括锌、锰或钴依赖性有机磷水解酶 (OPH),这些酶已被开发用于农药的生物修复和生物战剂(如 VX 神经毒气)的分解;以及镁、钴或锰依赖性 D-葡萄糖异构酶 (GI)(也用于甜味剂应用)。这些研究应该对工业生物技术做出重要贡献,并将进一步推动工业过程的可持续化学方法。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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