Simulations for Synthetic Biology: Mapping Biological Switches

合成生物学模拟：绘制生物开关

基本信息

批准号：
EP/G042659/1
负责人：
Mark Sansom
金额：
$ 0.35万
依托单位：
University of Oxford
依托单位国家：
英国
项目类别：
Research Grant
财政年份：
2009
资助国家：
英国
起止时间：
2009 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://gtr.ukri.org/projects?ref=EP%2FG042659%2F1
关键词：
Simulations Synthetic Biology Mapping Biological

项目摘要

Our bodies are made up of many small building blocks called cells. Each cell is constantly drawing in nutrients, receive signals from elsewhere in the body and export waste and products. These vital functions are performed by large molecules, called proteins, that are made within each cell. The cell controls these functions by switching the proteins on and off. We do not understand very well how proteins are able to switch between these states. Researchers in the synthetic biology and bionanotechnology fields have been inspired by this complexity and are trying to design and build their own molecules that do certain things. They also want their synthetic molecules to be able to switch between different states. In this study we plan to investigate how parts of proteins, called alpha-helices, are able to adopt different structures by kinking in the middle. This has been looked at by other researchers, however, we plan to compute maps showing where each of the switched states is and how easily the alpha-helix can move between the two states. This has not been possible until now because a very large number of fast computers are required to run all the necessary simulations. We plan to use HPCx, one of the UK's national supercomputers, to run these simulations. We shall also study how changing the environment around each alpha-helix affects its ability to switch. Our study will therefore not only shed light on how proteins are able to switch between states but will also help other researchers design and build synthetic molecules.

我们的身体由许多称为细胞的小型构件组成。每个细胞都在不断吸收营养，从体内其他地方接收信号，并出口废物和产品。这些重要的功能由在每个细胞内制成的大分子（称为蛋白质）进行。细胞通过打开和关闭蛋白质来控制这些功能。我们不太了解蛋白质如何在这些状态之间切换。合成生物学和生物学技术领域的研究人员受到这种复杂性的启发，并试图设计和建立自己的分子来做某些事情。他们还希望其合成分子能够在不同状态之间切换。在这项研究中，我们计划研究蛋白质的一部分（称为α-螺旋）如何通过中间的扭结来采用不同的结构。但是，其他研究人员已经研究了这一点，但是，我们计划计算地图，以显示每个切换状态在哪里，以及α-螺旋在两个状态之间移动的容易程度。到目前为止，这是不可能的，因为需要大量快速计算机来运行所有必要的模拟。我们计划使用英国国家超级计算机之一HPCX进行这些模拟。我们还将研究如何改变每个α-螺旋周围的环境会影响其切换的能力。因此，我们的研究不仅会阐明蛋白质如何在状态之间切换，还将帮助其他研究人员设计和建立合成分子。

项目成果

期刊论文数量（3）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

The pore of voltage-gated potassium ion channels is strained when closed.

DOI：
10.1038/ncomms2858
发表时间：
2013
期刊：
Nature communications
影响因子：
16.6
作者：
通讯作者：

Energetics of Multi-Ion Conduction Pathways in Potassium Ion Channels.

DOI：
10.1021/ct4005933
发表时间：
2013-11-12
期刊：
JOURNAL OF CHEMICAL THEORY AND COMPUTATION
影响因子：
5.5
作者：
Fowler, Philip W.;Abad, Enrique;Beckstein, Oliver;Sansom, Mark S. P.
通讯作者：
Sansom, Mark S. P.

Detailed Examination of a Single Conduction Event in a Potassium Channel.

DOI：
10.1021/jz4014079
发表时间：
2013-09-19
期刊：
The journal of physical chemistry letters
影响因子：
0
作者：
Fowler PW;Beckstein O;Abad E;Sansom MS
通讯作者：
Sansom MS

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Mark Sansom其他文献

Simulation Studies of Transport of Hydrophobic Compounds through Outer Membrane Proteins of Gram Negative Bacteria

DOI：
10.1016/j.bpj.2011.11.2358
发表时间：
2012-01-31
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通讯作者：
Mark Sansom

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DOI：
10.1016/j.bpj.2010.12.2175
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2011-02-02
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Mark Sansom

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Mark Sansom

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2010-01-01
期刊：
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作者：
Christopher Alexander;Anthony Ivetac;Yohei Norimatsu;Mark Sansom;David C. Dawson
通讯作者：
David C. Dawson