Untersuchungen zur Faltung kleiner natürlicher Peptide durch IR-UV Doppelresonanz-Laserspektroskopie und dispergierter Fluoreszenz in der Gasphase: Neue Ufer durch 2-Photonenionisation der Peptidbildung

通过 IR-UV 双共振激光光谱和气相分散荧光研究小天然肽的折叠：肽形成的 2 光子电离的新前沿

基本信息

批准号：
5427688
负责人：
Professor Dr. Karl Kleinermanns
金额：
--
依托单位：
Lehrstuhl für Molekülspektroskopie und Nanosysteme (aufgelöst)
依托单位国家：
德国
项目类别：
Research Grants
财政年份：
2004
资助国家：
德国
起止时间：
2003-12-31 至 2012-12-31
项目状态：
已结题

来源：
https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5427688?language=en
关键词：
Untersuchungen zur Faltung kleiner nat

项目摘要

Peptide gehören zu den wichtigsten Bausteinen des Lebens. Ihre Funktion hängt wesentlich von ihrer Struktur und der Änderung dieser Struktur im Verlauf von biologischen Prozessen ab. Untersuchungen der Konformerenlandschaft von auf wenige Kelvin abgekühlten Peptiden durch hochauflösende Laserspektroskopie haben den Vorteil, die intrinsischen Eigenschaften der isolierten Protein-Bausteine wie die Faltungskräfte durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen und van der Waals-Bindungen, elektrostatische Wechselwirkungen sowie Änderungen der Konformerenlandschaft durch gezielten sukzessiven Aufbau einer Wasserhülle im Detail studieren zu können. Kürzlich gelang es uns, durch eine Variante der Laserdesorption kleine Peptide mit genügend hoher Puls zu Puls Stabilität und Intensität unzersetzt in einen Düsenstrahl zu transferieren, um daran Doppelresonanzexperimente durchzuführen und die verschiedenen Konformere der Peptide und ihre Faltung bei tiefen Temperaturen detailliert zu untersuchen. In dem beantragten Projekt soll der Infrarotbereich unseres Differenzfrequenzlaser von 2.800 - 4.000 cm-1 (OH-, CH- und NH-Streckschwingungen von Peptiden) auf den Bereich 2000 - 1000 cm-1 durch Differenzfrequenzmischung in Silbergalliumselenit(AgGaSe2)-Kristallen ausgedehnt werden. In diesem Spektralbereich sind die sehr intensiven und strukturspezifischen C=O-Streckschwingungen und die NH- und COH-Knickschwingungen spektral zugänglich, so daß eine vollständige Strukturzuorgnung der Konformere auch größerer Peptide möglich wird.

Ihre Funktion hängt wesentlich von ihrer Struktur und der derung dieser Struktur im Verlauf von biologischen Prozessen ab。蛋白质-Bausteine wie die Faltungskräfte durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen und van der Waals-Bindungen, elektrostatische Wechselwirkungen sowie änderungen Kürzlich gelang es uns，durch eine Variante der Laserdebearing kleine Peptide mit genügend hoher Puls zu Puls Stabilität und Intensität unzersetzt in enenen在红外线项目中，存在不同频率的激光2.800 - 4.000 cm-1（OH-、CH- 和 NH-Streckschwingungen von Peptiden）在 Bereich 2000 - 1000 cm-1 中因银硒化物 (AgGaSe2)-Kristallen 中的不同频率而异。构建肽的结构。