Structure of Substrate-bound Nitric Oxide Reductases
底物结合一氧化氮还原酶的结构
基本信息
- 批准号:22310137
- 负责人:
- 金额:$ 12.73万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
- 财政年份:2010
- 资助国家:日本
- 起止时间:2010 至 2012
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
The structures of quinol and cytochrome c-dependent nitric oxide reductases, which catalyze the reduction of NO to produce N2O, has been characterized. The structure-based mutagenesis and molecular dynamics simulation studies of qNOR suggest that a water channel from the cytoplasm can serve as a proton transfer pathway for the catalytic reaction. Further structural comparison of qNOR with cNOR and aerobic and microaerobic respiratory oxidases elucidates their evolutionary relationship and possible functional conversions.
已经表征了喹诺尔和细胞色素C依赖性一氧化氮还原酶的结构,这些氧化物还原酶催化了NO生成N2O的还原。基于结构的诱变和QNOR的分子动力学模拟研究表明,来自细胞质的水通道可以用作催化反应的质子转移途径。 QNOR与CNOR,有氧和微量呼吸道氧化酶的进一步结构比较阐明了其进化关系和可能的功能转化。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
インドロカルバゾール生合成酵素の構造と機能
吲哚并咔唑生物合成酶的结构与功能
- DOI:
- 发表时间:2010
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:Kikuchi;H.; Ohtsuki;T.; Koyano;T.; Kowithayakorn;T.; Sakai;T.; Ishibashi;M.;永野真吾
- 通讯作者:永野真吾
日本化学会春季年会特別企画:分子活性化:生命化学から有機合成化学へのメッセージ「天然物生合成系に見いだされる有機合成化学のロジック
日本化学会春季年会特别项目:分子活化:从生命化学到有机合成化学的信息“天然产物生物合成系统中发现的有机合成化学的逻辑”
- DOI:
- 发表时间:2013
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:Shintani;A.; Toume;K.; Rifai;Y.; Arai;M.A.; Ishibashi;M.;永野真吾
- 通讯作者:永野真吾
結晶構造から解き明かすP450の多様性~酸素化型構造を中心に~
从晶体结构阐明P450的多样性〜关注含氧结构〜
- DOI:
- 发表时间:2011
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:塚本佐知子;et al;永野真吾
- 通讯作者:永野真吾
Molecular structure and function of bacterial nitric oxide reductase
- DOI:10.1016/j.bbabio.2011.09.021
- 发表时间:2012-04-01
- 期刊:
- 影响因子:4.3
- 作者:Hino, Tomoya;Nagano, Shingo;Shiro, Yoshitsugu
- 通讯作者:Shiro, Yoshitsugu
Coupling Reaction of Indolepyruvic Acid by StaD and Its Product: Implications for Biosynthesis of Indolocarbazole and Violacein
- DOI:10.1002/cbic.201200535
- 发表时间:2012-11-26
- 期刊:
- 影响因子:3.2
- 作者:Asamizu, Shumpei;Hirano, Satoshi;Nagano, Shingo
- 通讯作者:Nagano, Shingo
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