タンパク質活性部位近傍構造の部位選択的ダイナミクス観測法の開発
蛋白质活性位点附近结构的位点选择性动力学观察方法的发展
基本信息
- 批准号:21655006
- 负责人:
- 金额:$ 2.05万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research
- 财政年份:2009
- 资助国家:日本
- 起止时间:2009 至 2010
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
昨年度改良を加えた測定装置を用いて、種々のヘムタンパク質およびモデル化合物のハイパー共鳴ラマンスペクトル測定を行った。ヘムタンパク質とモデル化合物とのスペクトルを比較することにより、ヘムに由来するラマンバンドを帰属すると同時に、ヘム近傍に存在するアミノ酸残基の観測の可能性を探った。一酸化炭素結合形ミオグロビンで観測されたバンドのうち、1225 cm-1に観測されたバンドは、ヘムのモデル錯体では観測されなかった。このバンドはヘム近傍に存在するアミノ酸残基のラマンバンド強度が振電相互作用によって増強されている可能性がある。そこで、このバンド強度のpH依存性を調べたところ、pKa=4.5の解離基を仮定するとうまく説明できることがわかった。ヘムに結合した一酸化炭素の、Fe-CO伸縮振動およびCO伸縮振動バンドのpH依存性においても類似した振る舞いが報告されていることから、1225cm-1のラマンバンドはヘムの遠位側に存在するアミノ酸残基に由来すると考えられる。また、220cm-1付近に、ヘム鉄-近位ヒスチジン間の伸縮振動バンドに帰属可能なラマンバンドが観測された。このバンドは、ヘモグロビン、ペルオキシダーゼのほかのヘムタンパク質についても観測された。カタラーゼについて、ヘムに配位したチロシンに由来するラマンバンドを3本観測した。これらは、C-C伸縮振動(1522,1612cm-1)、C-0伸縮振動(1244cm-1)に帰属できる。ここに挙げたバンド以外にもアミノ酸残基由来と考えられるラマンバンドを検出することができた。
使用去年改进的测量装置对各种血红素蛋白和模型化合物进行了超共振拉曼光谱测量。通过比较血红素蛋白和模型化合物的光谱,我们分配了源自血红素的拉曼谱带,同时探索了观察血红素附近存在的氨基酸残基的可能性。在观察到的一氧化碳结合肌红蛋白的条带中,对于血红素模型复合物没有观察到在 1225 cm-1 处观察到的条带。该带可能是由于存在于血红素附近的氨基酸残基的拉曼带强度因电子振动相互作用而增强而引起的。当我们研究该条带强度的 pH 依赖性时,我们发现可以通过假设 pKa=4.5 的解离基团来很好地解释它。与血红素结合的一氧化碳的 Fe-CO 伸缩振动和 CO 伸缩振动带的 pH 依赖性也有类似的行为,因此认为 1225 cm-1 处的拉曼带源自血红素的远端侧。从氨基酸残基此外,在220cm-1附近观察到可归因于血红素铁和近端组氨酸之间的伸缩振动带的拉曼带。除血红蛋白和过氧化物酶之外的血红蛋白也观察到该条带。对于过氧化氢酶,观察到来自与血红素配位的酪氨酸的三个拉曼带。这些可归因于C-C伸缩振动(1522、1612 cm-1)和C-0伸缩振动(1244 cm-1)。除了此处列出的条带外,我们还能够检测到被认为源自氨基酸残基的拉曼条带。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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