Structural basis of the complex proteins involved in the iron-sulfur cluster biogenesis

参与铁硫簇生物发生的复杂蛋白质的结构基础

• 批准号: 21770112
• 负责人: WADA Kei
• 金额: $ 2.91万
• 依托单位: Osaka University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
• 财政年份: 2009
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2009 至 2010
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-21770112/
• 关键词: 鉄硫黄クラスター; X線結晶構造解析; ATP分解酵素; SUFマシナリー; ISCマシナリー; 鉄硫黄クラスター; X線結晶構造解析; ATP分解酵素; SUFマシナリー; ISCマシナリー

In this study, the quaternary structure of the SufC_2-SufD_2 complex involved in Fe-S cluster biogenesis in which SufC is bound to the C-terminal domain of SufD was determined. Comparison with the monomeric structure of SufC revealed conformational change of the active-site residues : SufC becomes competent for ATP binding and hydrolysis upon association with SufD. These findings, together with biochemical characterization of the SufB-SufC-SufD complex, have led us to propose a model for the Fe-S cluster biosynthesis in the complex.

在这项研究中，确定了SUFC_2-SUFD_2复合物的第四纪结构参与Fe-S群集生物发生，其中SUFC与SUFD的C末端结构域结合。与SUFC的单体结构的比较显示，活性位点残基的构象变化：SUFC与SUFD缔合后有能力获得ATP结合和水解。这些发现以及SUFB-SUFC-SUFD复合物的生化表征，使我们提出了该复合物中Fe-S簇生物合成的模型。