NMR and MM Analysis of Tautomerization of His64 Coupled to Ionization of Zinc-bound Solvent during Proton Transfer in Carbonic Anhydrase

碳酸酐酶质子转移过程中 His64 互变异构与锌结合溶剂电离的 NMR 和 MM 分析

• 批准号: 19770128
• 负责人: SHIMAHARA Hideto
• 金额: $ 0.86万
• 依托单位: Japan Advanced Institute of Science and Technology
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
• 财政年份: 2007
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2007 至 2008
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-19770128/
• 关键词: タンパク質; 酵素; 機能; ヒスチジン; 互変異性; 触媒; 反応機構; プロトン移動; NMR; QM; MM; 炭酸脱水酵素; 触媒機構; 構造機能相関

NMR データを解析することにより「一般にHis残基の互変異性平衡は水素結合に支配される」との規則性を見出し,それによって同法により得られた「炭酸脱水酵素の機能に重要なHis残基の互変異性平衡定数は1.0である」との結果が示す水素結合の特異性を明らかとした. その結合様式を既知X線構造と比較し,かつ計算化学解析によって検証した結果,当分野において長く懸案であった触媒反応にみられるプロトン移動の機構を解明した.

通过分析NMR数据，我们发现了“一般情况下，His残基的互变异构平衡是由氢键控制的”规律，并基于此，我们发现“对于碳酸酐酶的功能很重要的His残基” ，”使用相同的方法获得残基的互变平衡常数为1.0。”该结果阐明了氢键的特异性。通过将键合模式与已知的X射线结构进行比较并通过计算化学分析进行验证，我们阐明了催化反应中观察到的质子转移机制，这一直是该领域关注的问题。

项目成果

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学術奨励賞

学术鼓励奖

MSを用いたヌクレオソームにおけるヒストンH2A-H2B二量体交換速度測定

使用 MS 测量核小体中组蛋白 H2A-H2B 二聚体交换率

• 发表时间: 2007
• 作者: Yamashita;T.;Tose;K.;Shichida;Y.;野田勝紀
• 通讯作者: 野田勝紀

研究者総覧

研究员名单

Tautomerism of histidine 64 associated with proton transfer in catalvsis of Carbonic Anhvdrase

组氨酸 64 的互变异构与碳酸酐酶催化中的质子转移相关

• 发表时间: 2008
• 作者: 島原秀登(筆頭);他
• 通讯作者: 他