クライオ電子顕微鏡法によるアクチンフィラメントの動的構造変化の追求

使用冷冻电子显微镜追踪肌动蛋白丝的动态结构变化

基本信息

批准号：
06780526
负责人：
安永卓生
金额：
$ 0.7万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
财政年份：
1994
资助国家：
日本
起止时间：
1994 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

本研究課題を通して、主として以下の点が明らかとなった。1.アクチンフィラメントは、その結合しているリガンドによって大きくその構造を変化する。特に、結合しているヌクレオチドのγ位のリン酸の有無はその構造を大きく変え、アクチンの弾性を大きく変える。これは、アクチンの第二ドメインと内側ドメインに大きな変化が生じていることによると考えられる。これは、生物物理学会において報告した。2.アクチンフィラメントは、同一条件下でも大きくその構造を変化させることを、クラスター解析の手法を用いることによって、明らかにした。特に、アクチンの第二ドメイン及び内側のドメインの構造揺らぎが存在していることが分かった。この手法の開発により、タンパク質の動的構造変化を明らかにする事が出来るようになる。更に、定量的にこの構造揺らぎをあらわすことが出来るような手法へと発展させていく予定である。これは、物理学会において報告した。以上の結果を踏まえて、本研究で明らかとなったアクチンフィラメントの構造揺らぎや構造変化が、筋収縮などの滑り運動系でどの様な役割を果たしているかについて検討した。これにより、ミオシンとアクチンの相互作用している面での滑りの可能性とアクチンフィラメントの構造変化との関連がある可能性が示唆される。

通过本次研究，主要明确了以下几点。 1.肌动蛋白丝的结构根据其结合的配体而发生显着变化。特别是，结合核苷酸的γ位上磷酸盐的存在或不存在极大地改变了其结构，从而极大地改变了肌动蛋白的弹性。这被认为是由于肌动蛋白的第二结构域和内部结构域发生了重大变化。这是在日本生物物理学会会议上报道的。 2.通过聚类分析，我们发现即使在相同的条件下，肌动蛋白丝也会显着改变其结构。特别是，发现肌动蛋白的第二域和内部域存在结构波动。这种方法的发展将使阐明蛋白质的动态结构变化成为可能。此外，我们计划开发一种可以定量表达这种结构波动的方法。日本物理学会对此进行了报道。基于上述结果，我们研究了本研究揭示的肌动蛋白丝的结构波动和结构变化在肌肉收缩等滑动运动系统中发挥的作用。这表明肌球蛋白和肌动蛋白相互作用的表面上滑动的可能性与肌动蛋白丝结构的变化之间可能存在关系。