Rheological properties in fatty acid salt-induced p-lactoglobulin gel and the changes of secondary structure during the gelation
脂肪酸盐诱导的β-乳球蛋白凝胶的流变特性及凝胶过程中二级结构的变化
基本信息
- 批准号:12680152
- 负责人:
- 金额:$ 1.98万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
- 财政年份:2000
- 资助国家:日本
- 起止时间:2000 至 2001
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
In this study, we found that transparent gels of β-lactoglobulin (P-LG) were formed only by the addition of fatty acid salts (FAS), such as sodium caprate, to the protein solutions at ambient temperature. We investigated the Theological properties of the FAS-induced gel by the analyses of dynamic viscoelasticity. Furthermore we analysed the changes in the secondary structure of proteins during the gelation step by Fourier transform infrared (FT-IR) spectroscopy. In β-LG protein in which the original contents are predominant β-sheet, intermolecular β-sheet bands increased with the decrease in the content of intramolecular β-sheet. FAS-induced gel was heated at 80℃ for 30 min after the gel was formed, and much increment of the intermolecular β-sheet bands by heat treatment was observed. These results suggest that the formation of FAS-induced gels of β-LG were accompanied by less marked changes in the protein conformation than those in heat-induced gels.
在这项研究中,我们发现只有在环境温度下向蛋白质溶液中添加脂肪酸盐 (FAS)(例如癸酸钠)才能形成透明的 β-乳球蛋白 (P-LG) 凝胶,我们研究了其流变特性。此外,我们通过傅里叶变换红外(FT-IR)光谱分析了凝胶步骤中蛋白质二级结构的变化。原始含量以β-折叠为主的蛋白质,FAS诱导凝胶成胶后,80℃加热30 min,分子间β-折叠条带增多,分子内β-折叠条带增多。观察到热处理引起的分子间β-折叠带的增加,这些结果表明FAS诱导的β-LG凝胶的形成伴随着比热诱导的凝胶更不显着的蛋白质构象变化。
项目成果
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专著数量(0)
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