糖鎖デザインと細胞機能ネットワーク

聚糖设计和细胞功能网络

• 批准号: 09597001
• 负责人: 谷口 直之
• 金额: $ 6.27万
• 依托单位: Osaka University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
• 财政年份: 1997
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1997 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-09597001/
• 关键词: 糖鎖遺伝子; シグナル伝達系; 糖鎖生物学; 糖鎖工学; クローニング

糖鎖リモデリングと細胞コミュニケーションは特定領域研究(旧重点領域研究)として採択され、平成10年度より発足する。それに先立ちまず、平成9年12月8日に東京神田学士会館にて、本申請メンバーの村松、入村、辻、木全、古川鋼一、川嵜ほか20名の計画班員予定者を中心に本企画調査により、重点領域研究を実現させるための具体的な検討をおこなうための発足準備会をおこなった。参加人数は評価委員2名のほか、計画班員予定者20名が一堂に会し、これまでの研究経過、今後の研究の計画方法、具体的な実験方法について議論した。その結果、特定領域研究を編成する2班を中心に、第1班は、糖鎖遺伝子をin vitroおよびin vivoで導入し、その表現形を解析すること、また第2班は、糖鎖遺伝子およぴ糖鎖関連遺伝子をやはり細胞導入し、細胞間の情報伝達、シグナル伝達系への影響を中心に今後検討することとした。一方、国際的な企画調査では、第2回の日仏グライコテクノロジーシンポジウムを3月8日から3月11日までフランスのリ-ル科学技術工科大学で開催し、谷口が日本側の主催者として、出席、本研究班員10名が出席し、意見の交換をおこない、今後の糖鎖生物学、糖鎖工学の問題点、方向性などについて、意見交換をおこない、大変有益であった。とくに、本研究班員によりクローニングされた多くの糖鎖遺伝子が国際的にも研究の進展に多大な貢献をしていることがあきらかになった。また、フランスにおける糖鎖工学の分野における将来性と、今後の我々の研究班との共同研究の可能性について議論した。

Glycosylation and cell communication were selected as specific domain research (formerly focused domain research) and will be launched in 1998. Prior to this, on December 8th, 1997, a preparatory session was held at the Tokyo Kanda Gakkai Hall to conduct specific considerations to realize research on the key areas of research through this planning survey, focusing on 20 prospective planning team members Muramatsu, Irimura, Tsuji, Kimasa, Furukawa Koichi，川崎和其他20名计划成员。除了两名评估委员会成员外，计划小组的20名潜在成员聚集在一起讨论迄今为止的研究历史，未来研究的计划方法以及具体的实验方法。结果，第1组将在体外和体内引入聚糖基因，以分析其表型，重点关注两组组织对特定区域的研究，第2组还将引入聚糖基因和与聚糖相关的基因，并且第2组将在未来继续研究，将其集中在细胞信号信号和信号转导系统上。同时，在国际规划调查中，第二次日本 - 法国糖技术研讨会于3月8日至3月11日在法国科学技术研究所举行，Taniguchi参加了日本组织者，该研究团队的10名成员参加了这位研究团队，并就Glycobiology和Glycotechnologoly的未来问题和方向进行了交流。特别是，已经揭示了该研究团队克隆的许多聚糖基因为国际研究的进步做出了巨大贡献。我们还讨论了法国乙氯酸工程领域的未来前景以及与研究团队的未来合作的可能性。

项目成果

S.0guri: "purifcation and characterization of UDP-N-acetylglucosamine:α3-D-mannoside β1,4-N-aceytylglucosaminyltransferase(N-acetylglucosaminyltransferase IV)from bovine small intestine." J.Bio1.Chem.272. 22721-22727 (1997)

S.0guri：“来自牛小肠的 UDP-N-乙酰氨基葡萄糖：α3-D-甘露糖苷 β1,4-N-乙酰氨基葡萄糖转移酶（N-乙酰氨基葡萄糖转移酶 IV）的纯化和表征。J.Bio1.Chem.22721-22727。” (1997)

M.Yoshimura: "Aberrant glycosylation of E-cadherin enhances cell-cell binding to suppress metastasis." J.Bio1.Chem.271. 13811-13815 (1996)

M.Yoshimura：“E-钙粘蛋白的异常糖基化可增强细胞与细胞的结合，从而抑制转移。”

A.S.Sultan: "Bisecting GlcNAc structures act as neagative sorting signals for cell surface glycoproteins in forskolin-treated lat hepatoma." J.Biol.Chem.272. 2866-2872 (1997)

A.S.Sultan：“二等分的 GlcNAc 结构在毛喉素治疗的 lat 肝癌中充当细胞表面糖蛋白的阴性分选信号。”

Y.Ihara: "Overexpression of N-acetylglucosaminyltransferase III disrupts the tyrosine phosphorylation of trk with resultant signaling dysfunction in PC12 cells treated with nerve growth factor." J.Biol.Chem.272. 9629-9634 (1997)

Y.Ihara：“N-乙酰氨基葡萄糖转移酶 III 的过度表达会破坏 trk 的酪氨酸磷酸化，从而导致神经生长因子处理的 PC12 细胞中的信号传导功能障碍。”

Y.Ihala: "Ectopic expression of N-acetylglucosaminyltransferase III in transgenic hepatocytes disrupts apolipoprotein B secretion and induces aberrant cellular morphology with lipid storage." Ploc.Natl.Acad.Sci.USA. 95. 2526-2530 (1998)

Y.Ihala：“转基因肝细胞中 N-乙酰氨基葡萄糖转移酶 III 的异位表达会破坏载脂蛋白 B 的分泌，并通过脂质储存诱导细胞形态异常。”