生理活性ポプチドの動的水和構造に関するおよび積分方程式理論に基づく研究

基于积分方程理论的生物活性多肽动态水合结构研究

基本信息

批准号：
04215214
负责人：
平田文男
金额：
$ 1.02万
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1992
资助国家：
日本
起止时间：
1992 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

我々は平成2年度および3年度に採択された重点課題研究において溶液中における蛋白質の低振動モードの運動は拡散的であり、しかも、溶媒の影響を受けたポテンシャル表面内で活性化飛踊を伴っていることを明らかにした。本研究ではそのような蛋白質の運動と溶媒の運動の間の相関を明らかにする目的で先に得たメリチン-水系の分子動力学トラジェクトリに関して分子内、分子間水素結分ネットワークおよび原子充填構造の解析を行なった。水素結合ネットワークおよび原子充填構造を解析するためには、原子接触距離および水素結合に関する定義が必要である。原子間距離rがr<kσ(σ:Linnard-Jones直径)なる条件を満たすとき、二つの原子は接触しているこ考える。kの値は動径分布関数から判断して水-水および水-蛋白質に対して1.2A、イオン-水およびイオン-蛋白質に対して1.1Aとした。水素結合の条件としては原子対が接触していると同時にそのエネルギーが-3.0Kcal/mol以下のものとした。以上のようにして求めた原子充填構造および水素結合ネットワークに関する解析結果を図に示す。横軸にはメリチンのアミノ酸残基番号、縦軸には転移の前後におけるメリチン-水間(a)平均接触原子数の差(Δnpac)、および(b)平均水素結合数の差(ΔN_<HB>)を棒グラフで示してある。図(a)において転移の前後において接触原子数は大きくことなり、Δnpacは残基番号1から9および21から26では概ね正、10から20までは負となっている。これらはメリチンの第一主軸方向の運動の揺らぎが大きい所であり、10番目および20番目の残基はその揺らぎの節にあたるところである。このことからメリチンの揺らぎの水-メリチン間の原子充填構造強い相関があることがわかる。一方、図(b)ではΔn_<HB>めて小さく、メリチンの運動との相関もあまりはっきりしない。これはメリチンの転移がメリチン-水間水素結合を最大にしながら起きるからであろう。

在1990年和1991年通过的关键主题研究中，我们揭示了溶液中蛋白质的低振动模式运动是分散的，并且伴随着受溶剂影响的潜在表面中的激活飞行舞蹈。在这项研究中，我们为先前获得的融化蛋白 - 水分子动力学轨迹分析了分子内和分子间氢化网络和原子填料结构，以阐明这种蛋白质的运动与溶剂的运动之间的相关性。需要有关原子接触距离和氢键的定义来分析氢键网络和原子堆积结构。当原子间距离r满足条件R <Kσ（σ：Linnard-Jones直径）时，两个原子就在接触。 K的值是从径向分布函数确定为1.2a的水 - 水和水 - 蛋白质，而离子 - 水和离子蛋白质的1.1a。作为氢键的条件，接触原子对，原子的能量低于-3.0 kcal/mol。如上所述，获得的原子堆积结构和氢键网络的分析结果如图所示。水平轴显示了蜂素的氨基酸残基数，垂直轴显示了转移之前和之后蜂胶和水之间平均接触原子的差异（a）和（b）条形图上氢键平均数量（Δn_<hb>）的差异。在图（a）中，接触原子的数量在过渡之前和之后的变化很大，其中ΔNPAC通常对1至9和21的残基呈阳性，而10至20的残留物为阴性。这些是第一个主要轴方向波动的区域，该区域是第10个和20个残基的较大的，具有该效力的NODES。这表明水 - 墨蛋白原子堆积结构之间存在很强的相关性。另一方面，在图（b）中，Δn_<hb>很小，与蜂胶素运动的相关性不是很清楚。这可能是因为在最大程度地提高蜂胶 - 水氢键的同时，发生了蜂胶素的转移。