生理活性ポプチドの動的水和構造に関するおよび積分方程式理論に基づく研究

基于积分方程理论的生物活性多肽动态水合结构研究

基本信息

批准号：
04215214
负责人：
平田文男
金额：
$ 1.02万
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1992
资助国家：
日本
起止时间：
1992 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

我々は平成2年度および3年度に採択された重点課題研究において溶液中における蛋白質の低振動モードの運動は拡散的であり、しかも、溶媒の影響を受けたポテンシャル表面内で活性化飛踊を伴っていることを明らかにした。本研究ではそのような蛋白質の運動と溶媒の運動の間の相関を明らかにする目的で先に得たメリチン-水系の分子動力学トラジェクトリに関して分子内、分子間水素結分ネットワークおよび原子充填構造の解析を行なった。水素結合ネットワークおよび原子充填構造を解析するためには、原子接触距離および水素結合に関する定義が必要である。原子間距離rがr<kσ(σ:Linnard-Jones直径)なる条件を満たすとき、二つの原子は接触しているこ考える。kの値は動径分布関数から判断して水-水および水-蛋白質に対して1.2A、イオン-水およびイオン-蛋白質に対して1.1Aとした。水素結合の条件としては原子対が接触していると同時にそのエネルギーが-3.0Kcal/mol以下のものとした。以上のようにして求めた原子充填構造および水素結合ネットワークに関する解析結果を図に示す。横軸にはメリチンのアミノ酸残基番号、縦軸には転移の前後におけるメリチン-水間(a)平均接触原子数の差(Δnpac)、および(b)平均水素結合数の差(ΔN_<HB>)を棒グラフで示してある。図(a)において転移の前後において接触原子数は大きくことなり、Δnpacは残基番号1から9および21から26では概ね正、10から20までは負となっている。これらはメリチンの第一主軸方向の運動の揺らぎが大きい所であり、10番目および20番目の残基はその揺らぎの節にあたるところである。このことからメリチンの揺らぎの水-メリチン間の原子充填構造強い相関があることがわかる。一方、図(b)ではΔn_<HB>めて小さく、メリチンの運動との相関もあまりはっきりしない。これはメリチンの転移がメリチン-水間水素結合を最大にしながら起きるからであろう。

在财政年度，财政年度和财政年度和财政年度-F我透露我的解决方案中，我们在解决方案中有各种各样的低振动模式练习。在这项研究中，较早获得的熔点蛋白 - 氢动力学轨迹阐明了蛋白质运动与溶剂运动之间的相关性，是在分子氢连接网络和原子填充结构中进行的。为了分析氢结合网络和原子填充结构，需要定义原子接触距离和氢键。当间距离r符合r <kσ（σ：linnard-jones直径）的条件时，接触了两个原子。 K的值从运动直径分布函数判断为水水和水 - 蛋白的1.2a，而离子 - 水和离子蛋白的值为1.1a。氢键的条件是接触原子对，并且能量小于-3.0 kcal/mol或更少。如上所述，获得的原子填充结构和氢结合网络的分析结果如图所示。水平轴是近战的氨基酸残基数，在过渡之前和之后（a）和（b）平均氢结合（Δn_<hb）之前和之后的融合素 - 杂种（a）平均接触原子（ΔNPAC）之间的差异（ΔNPAC）。在图（a）中，接触原子的数量在过渡前后是较大，并且ΔNPAC通常在残基数字1至9至26至26中为负。在这些地方，梅利辛蛋白的第一个主轴方向的运动很大，第十和20个残基是波动的条款。这表明混战的波动与波动之间的原子填充结构之间存在很强的相关性。另一方面，在图（b）中，它在Δn_<hb>中很小，与近战运动的相关性并不十分清晰。这可能是因为在最大化近战氢键的同时，发生了米红蛋白的转移。