植物性タンパク質供給食品の創出に必要なナタマメタンパク質の物理化学的特性の解析
分析海参蛋白的理化性质,这是创造植物蛋白供应食品所必需的
基本信息
- 批准号:22K14848
- 负责人:
- 金额:$ 2.66万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Early-Career Scientists
- 财政年份:2022
- 资助国家:日本
- 起止时间:2022-04-01 至 2026-03-31
- 项目状态:未结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
これまでに、カナバリンの溶解性が塩濃度により可逆的に変化することを明らかにしている。当該年度はカナバリンに対するpHの影響を検討した。これまでに確立している方法を用いて、ナタマメからタンパク質を豊富に含む抽出液を調製し、抽出液に15 mM塩化マグネシウムを添加することでカナバリンを不溶化させた。不溶化したカナバリンに、様々なpHに調整した緩衝液を加えて懸濁した。カナバリンはpH6.1以下で不溶化し、pH6.8以上で可溶化することが明らかになった。また、カナバリンの分子構造の違いについて、水抽出したカナバリンは一量体として存在するのに対し、高塩濃度存在下におけるカナバリンは三量体として存在することを明らかにしている。次年度以降、可溶化するpHに調整した緩衝液で懸濁したカナバリンと、蒸留水で懸濁したカナバリンの構造の違いについて比較検討を行う。
到目前为止,我们已经证明刀豆豆素的溶解度根据盐浓度可逆地变化。今年,我们研究了 pH 对刀豆花碱的影响。使用先前建立的方法,从海参中制备富含蛋白质的提取物,并通过向提取物中添加15 mM氯化镁来使刀豆豆素不溶。将调节至各种pH水平的缓冲溶液添加到不溶的刀豆豆素中并悬浮。结果表明,刀豆豆素在pH 6.1或更低时变得不溶,而在pH 6.8或更高时溶解。此外,关于刀豆球蛋白的分子结构的差异,已经揭示了用水提取的刀豆球蛋白作为单体存在,而在高盐浓度存在下刀豆球蛋白作为三聚体存在。从明年开始,我们将对悬浮在调节至适合溶解pH的缓冲溶液中的刀豆蛋白与悬浮在蒸馏水中的刀豆蛋白的结构差异进行比较研究。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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